肌球蛋白是一個超級家族的馬達蛋白為他們的角色中最知名的肌肉收縮，并在寬范圍的其他的運動在過程真核生物。它們是ATP依賴性的，負責基于肌動蛋白的運動。該術語最初用于描述在橫紋肌組織和細紋肌細胞中發現的一組類似的ATPase。平滑肌組織。在Pollard和Korn（1973）在棘孢棘阿米巴中發現了具有肌球蛋白樣功能的酶之后，在真核生物的整個領域中發現了一系列范圍廣泛的肌球蛋白基因。

盡管最初認為肌球蛋白僅限于肌肉細胞，但沒有單一的“肌球蛋白”。相反，它是一個非常大的基因超家族，其蛋白質產物具有肌動蛋白結合，ATP?水解（ATP酶活性）和力傳導的基本特性。幾乎所有的真核細胞都含有肌球蛋白同工型。一些同工型在某些細胞類型（例如肌肉）中具有專門的功能，而其他同工型則無處不在。肌球蛋白的結構和功能在整個物種中是全球保守的，以至于兔肌肉肌球蛋白II將與變形蟲的肌動蛋白結合。

大多數肌球蛋白分子由頭，頸和尾結構域組成。

• 所述頭部域結合絲狀肌動蛋白，并使用ATP?水解產生的力，并以“散步”沿著朝向所述倒鉤（+）端的燈絲（與肌球蛋白VI的例外，它朝向尖端）。
• 所述頸域用作接頭和作為xxx臂，用于通過催化馬達域產生換能力。頸部結構域還可以充當肌球蛋白輕鏈的結合位點，所述肌球蛋白輕鏈是形成大分子復合物的一部分并且通常具有調節功能的獨特蛋白質。
• 的尾部結構域通常介導與貨物分子和/或其它肌球蛋白相互作用亞基。在某些情況下，尾部區域可能在調節運動活動中起作用。

多種肌球蛋白II分子通過由ATP水解釋放的能量提供動力的中風機制在骨骼肌中產生力量。動力中風發生在ATP水解后肌球蛋白分子釋放磷酸鹽，而肌球蛋白與肌動蛋白緊密結合。這種釋放的作用是抵抗肌動蛋白的分子構象變化。ADP分子的釋放導致肌球蛋白的所謂嚴格狀態。新的ATP分子的結合將從肌動蛋白釋放肌球蛋白。肌球蛋白內的ATP水解將導致其再次結合肌動蛋白以重復該循環。無數次中風的綜合作用導致肌肉收縮。

整個真核生物門中發現的多種肌球蛋白基因根據發現時的不同方案命名。因此，在嘗試比較生物體內和生物體之間的肌球蛋白蛋白的功能時，該命名法可能會有些混亂。

骨骼肌肌球蛋白是肌球蛋白超家族中最顯著的一種，由于其肌纖維豐富，是最早被發現的。該蛋白質構成肌節的一部分，并形成由多個肌球蛋白亞基組成的大分子絲。在心肌，平滑肌和非肌肉細胞中發現了類似的形成細絲的肌球蛋白。然而，從1970年xxx始，研究人員開始在簡單的真核生物中發現新的肌球蛋白基因，該蛋白編碼充當單體的蛋白質，因此被稱為I類肌球蛋白。這些新的肌球蛋白統稱為“非常規肌球蛋白”。并且已經發現在肌肉以外的許多組織中。這些新的超家族成員已根據從其頭部域的氨基酸序列比較得出的系統發育關系進行了分組，每個類別均分配有羅馬數字?。非常規的肌球蛋白也具有發散的尾部結構域，表明獨特的功能。從一個祖先進化可能肌球蛋白的現在多樣化的前體。

對不同肌球蛋白氨基酸序列的分析表明，尾部結構域之間存在很大的變異性，但頭部結構域序列卻具有很強的保守性。大概是這樣，肌球蛋白可以通過它們的尾巴與大量不同的貨物相互作用，而每種情況下沿著肌動蛋白絲移動的目標保持不變，因此在電機中需要相同的機械。例如，人類基因組包含40多種不同的肌球蛋白基因。

這些形狀上的差異還決定了肌球蛋白可以沿著肌動蛋白絲移動的速度。ATP的水解和隨后的磷酸基團的釋放引起“動力沖程”，其中重鏈的“xxx臂”或“頸部”區域被向前拖動。由于動力沖程始終將xxx臂移動相同的角度，因此xxx臂的長度決定了貨物相對于肌動蛋白絲的位移。即使xxx臂承受相同的角位移，較長的xxx臂也會導致貨物越走越遠的距離–就像腿長的人在每一步中都可以走得更遠。

副肌球蛋白是一種93-115kDa的大型肌肉蛋白，已在多種無脊椎動物門中進行了描述。無脊椎動物的粗細絲被認為是由肌球蛋白包圍的內部副肌球蛋白核心組成。肌球蛋白與肌動蛋白相互作用，導致纖維收縮。副肌球蛋白是在許多不同的無脊椎動物物種中發現的，例如，腕足、Sipunculidea、線蟲、環節動物、軟體動物、蛛形綱和昆蟲。副肌球蛋白負責“捕獲”機制，該機制能夠以極少的能量消耗實現肌肉的持續收縮，從而使蛤可長時間保持閉合。