在膠原蛋白中，膠原蛋白螺旋或2型螺旋是二級結構的主要形狀。它由重復氨基酸序列甘氨酸?-X-Y?組成的三重螺旋組成，其中X和Y經常是脯氨酸或羥脯氨酸。甘氨酸，脯氨酸和羥脯氨酸必須處于正確配置的指定位置。

例如，在Y位置的羥脯氨酸增加了三重螺旋的熱穩定性，但在X位置卻沒有。當羥基具有錯誤的構型時，也會阻礙熱穩定。由于甘氨酸和脯氨酸含量高，膠原蛋白無法形成規則的α-螺旋和β-折疊結構。三個左旋螺旋線扭曲形成右旋三重螺旋。膠原蛋白三螺旋每轉具有3.3個殘基。由于脯氨酸和羥脯氨酸殘基的吡咯烷環，空間排斥力可穩定三鏈中的每條鏈。當多肽鏈呈螺旋狀延伸時，吡咯烷環彼此不相通 形式，比α螺旋的緊密盤繞形式開放得多。這三個鏈彼此氫鍵合。

所述氫鍵供體是肽的NH基團的甘氨酸殘基。的氫鍵受體是在另一鏈殘基的CO基團。羥脯氨酸的OH基團不參與氫鍵結合，但通過立體電子效應穩定了脯氨酸的反式異構體，因此穩定了整個三螺旋。膠原螺旋的崛起（超螺旋）為每個殘基2.9?（0.29 nm）。膠原蛋白三重螺旋的中心非常小且具有疏水性、螺旋的每三個殘基必須與該中心接觸。由于中心的空間很小且很小，因此只有甘氨酸側鏈的小氫能夠與中心相互作用。即使甘氨酸以外的氨基酸殘基稍大，這種接觸也是不可能的。