驅動蛋白是屬于一個類的蛋白動力蛋白中發現的真核細胞。

驅動蛋白沿微管（MT）細絲移動，并由三磷酸腺苷（ATP）水解提供動力（因此，驅動蛋白為ATPase）。驅動蛋白的主動運動支持多種細胞功能，包括有絲分裂、減數分裂和細胞貨物的運輸，例如在軸突運輸中。大多數驅動蛋白趨向于微管的正端，在大多數細胞中，這要求將貨物（例如蛋白質和膜成分）從細胞中心向xxx運輸。這種運輸方式稱為順行運輸。相比之下，動力蛋白是在逆行轉運中向微管負端移動的運動蛋白。

驅動蛋白被發現為基于MT的順行細胞內轉運馬達。這個超家族的創始成員kinesin-1是通過從神經元細胞提取物中進行微管親和純化而分離的，由異源四聚體快速軸突細胞器運輸馬達組成，該馬達由2個相同的馬達亞基（KHC）和2個“輕鏈”（KLC）組成。接著，一個不同的，異源三聚正端定向基于MT-馬達命名驅動蛋白2，由2個不同的KHC-相關馬達亞基和一個附件“KAP”亞單位，由棘皮動物卵/胚提取物中純化，并且以其在纖毛 發生過程中沿軸突轉運蛋白復合物（IFT顆粒）的作用而聞名。分子遺傳學和基因組學方法已導致人們認識到，驅動蛋白形成了不同的電機超家族，這些超家族負責真核細胞中的多個細胞內動力事件。例如，哺乳動物的基因組編碼40多種驅動蛋白， 至少組織了14個家族，稱為驅動蛋白14至驅動蛋白14。

驅動蛋白超家族成員的形狀各不相同，但典型的驅動蛋白1是異源四聚體，其運動亞基（重鏈或KHC）形成結合了兩條輕鏈（KLC）的蛋白質二聚體（分子對）。

驅動蛋白1的重鏈在氨基末端包含一個球狀頭（運動域），該頭部通過一個短的，靈活的頸部接頭連接到該莖上（一個長而中心的α螺旋形卷曲螺旋域），該末端在羧基末端與輕鏈相關的尾域。兩個KHC的莖纏繞在一起以形成盤繞的線圈，該線圈引導兩個KHC的二聚化。在大多數情況下，運輸的貨物在KLC的TPR基序序列上結合到驅動蛋白輕鏈上，但在某些情況下，貨物在重鏈的C末端結構域上結合。

驅動蛋白傾向于具有低的基礎酶活性，當微管活化時，其變得顯著。此外，驅動蛋白超家族的許多成員可以通過尾部結構域與運動結構域的結合而自我抑制。然后，可以通過其他法規（例如，綁定到貨物或貨物適配器）來減輕這種自我約束。

驅動蛋白通過沿著微管“行走”來完成運輸。已經提出了兩種機制來解釋這種運動。

• 在“移交”機制中，驅動素頭彼此越過，交替引導位置。
• 在“蠕蟲”機制中，一個驅動素頭始終xxx，在尾端追趕之前向前邁進了一步。

盡管仍有一些爭議，但越來越多的實驗證據表明，移交機制更可能發生。

ATP結合和水解導致驅動蛋白通過“蹺蹺板機制”繞樞軸點移動。這種蹺蹺板機制解釋了以下現象：ATP與無核苷酸，微管結合狀態的結合導致驅動蛋白運動域相對于微管的傾斜。至關重要的是，在傾斜之前，頸部連接器無法采用其電機頭對接的，朝前的構造。ATP誘導的傾斜為頸部連接器提供了以這種向前構象停靠的機會。該模型基于微管結合的驅動蛋白結構的CRYO-EM模型，該模型代表過程的開始和結束狀態，但無法解析結構之間過渡的精確細節。