硫酸角質素（KS），也稱為角質，是任意幾種的硫酸化?糖胺聚糖已發現特別是在（結構性碳水化合物）角膜、軟骨和骨。它也可以在中樞神經系統中合成，在損傷中它既參與發育，又參與膠質瘢痕的形成。硫酸角質素是大的，高度水合的分子，在關節中可以充當吸收機械沖擊的墊層。

像其他糖胺聚糖一樣，硫酸角質素是由重復的二糖單元組成的線性聚合物。硫酸角質素以蛋白聚糖（PG）的形式出現，其中KS鏈連接到稱為核心蛋白的細胞表面或細胞外基質蛋白上。KS核心蛋白包括基膜聚糖、keratocan、mimecan、PRELP、osteoadherin和聚集蛋白聚糖。

硫酸角質素中的基本重復二糖單元是-3加爾β1-4的GlcNAc?β1-。這可以在Gal或GlcNAc單糖之一或兩者的碳6位（C6）處被硫酸化。但是，xxx將特定KS類型的詳細基本結構視為由三個區域組成：

• 一種連接區域，KS鏈的一端與核心蛋白連接。
• 重復區域，-3組成的半乳糖β1-4的GlcNAc?β1-重復的二糖單元和
• 鏈封端區域，位于KS鏈與蛋白質連接區域相反的一端。

單糖甘露糖位于硫酸角質素I型（KSI）的連接區域內。KSII重復區域內的二糖可能被巖藻糖基化，N-乙酰神經氨酸封蓋所有II型硫酸角質素（KSII）鏈和最多70％的KSI型鏈的末端。

在角膜中發現的KS量比在軟骨中高10倍，比在其他組織中高2-4倍。它是由角膜角膜細胞產生的，被認為在角膜水化的動態緩沖液中起著作用。在一種罕見的進行性疾病（稱為黃斑角膜營養不良（MCDC））中，硫酸角質素的合成不存在（I型MCDC）或異常（II型MCDC）。

Osteoadherin、纖維調節素和PRELP是在發現核心蛋白骨和軟骨，由N-連接的KS鏈改性。骨黏附素和纖維調節蛋白連接的KS鏈比角膜中的KS鏈短，通常長度為8-9個二糖單元。而角膜KSI由許多結構域組成，這些結構域顯示出不同的硫酸化程度，其中最長的可能是長度為8-32個二糖單元。纖維調節蛋白KS的非還原性末端在結構上與KSII型硫酸角質素的非還原性末端更相似，而不是與角膜KSI相似。因此，認為KS結構由糖基轉移酶的組織特異性可用性決定。而不是核心蛋白的連接類型。