目錄
- 4 蛋白質復合物中的必需蛋白質
- 5 蛋白質復合物的結構
- 6 蛋白質復合物的組裝
蛋白質復合物
編輯蛋白質復合物是一組兩個或多個相關聯的多肽鏈。不同的多肽鏈可以具有不同的功能。這不同于多酶復合物,其中在單個多肽鏈中發現多個催化結構域。
蛋白質復合物是四級結構的?一種形式。蛋白質復合物中的蛋白質通過非共價?蛋白質與蛋白質的相互作用聯系在一起,不同的蛋白質復合物隨時間推移具有不同程度的穩定性。這些復合物是許多(如果不是大多數)生物學過程的基石,它們共同形成了執行多種生物學功能的各種類型的分子機器。可以看到該細胞由模塊化的超分子復合物組成,每個復合物都具有獨立的,離散的生物學功能。
通過鄰近,可以極大地提高酶復合物和底物之間結合相互作用的速度和選擇性,從而導致更高的細胞效率。用于破壞開放細胞和分離蛋白質的許多技術固有地會破壞此類大型復合物,因此通常很難確定復合物的成分。蛋白質復合物的例子包括用于分子降解的蛋白酶體和大多數RNA聚合酶。在穩定的復合物中,蛋白質之間的大疏水界面通常會掩埋大于2500平方埃的表面積。
蛋白質復合物的功能
編輯蛋白質復合物的形成有時起到激活或抑制一個或多個復合物成員的作用,因此,蛋白質復合物的形成可以類似于磷酸化。單個蛋白質可以參與各種不同蛋白質復合物的形成。不同的復合體執行不同的功能,并且相同的復合體可以執行取決于多種因素的非常不同的功能。其中一些因素是:
- 包含復合物時,復合物存在于哪個隔室中
- 復合物存在于細胞周期的哪個階段
- 細胞的營養狀況
許多蛋白質復合物是眾所周知的,尤其是在模型生物釀酒酵母中。對于這種相對簡單的生物,目前正在全基因組范圍內進行蛋白質復合物的研究,目前正在闡明酵母中大多數蛋白質復合物。
蛋白質復合物的類型
編輯專性vs非專性蛋白質復合物
如果蛋白質可以在體內自身(沒有任何其他相關的蛋白質)形成穩定的折疊良好的結構,則由這種蛋白質形成的復合物稱為“非專性蛋白質復合物”。但是,某些蛋白質不能單獨產生穩定的折疊結構,而可以作為穩定復合蛋白質的蛋白質復合物的一部分而被發現。這樣的蛋白質復合物被稱為“專性蛋白質復合物”。
暫時性與xxx性/穩定蛋白復合物
瞬時蛋白復合物在體內短暫形成并分解,而xxx復合物具有相對較長的半衰期。通常,專性相互作用(專性復合物中的蛋白質間相互作用)是xxx性的,而非專性相互作用已被發現是xxx性或暫時性的。請注意,專性和非專性相互作用之間沒有明確的區別,而是它們之間存在一個連續體,這取決于各種條件,例如pH,蛋白質濃度等。但是,瞬時和xxx/穩定相互作用的性質之間有重要區別:穩定的相互作用高度保守,但瞬時的相互作用遠不那么保守,穩定相互作用兩側的相互作用蛋白比那些相互作用蛋白具有更多的共表達趨勢。瞬時相互作用(實際上,兩個瞬時相互作用的蛋白之間的共表達概率不高于兩個隨機蛋白),并且瞬時相互作用的共定位性比穩定相互作用小得多。盡管從本質上說是短暫的,但短暫的相互作用對于細胞生物學而言非常重要:人類的相互作用組富含這種相互作用,這些相互作用是基因調控和信號轉導的主要參與者,蛋白質具有發現內在無序的區域富含瞬時調節和信號相互作用。
模糊復合體
模糊蛋白復合物在結合狀態下具有不止一種結構形式或動態結構紊亂。這意味著蛋白質可能不會在瞬時或xxx復合物中完全折疊。因此,特定的復合物可能具有模棱兩可的相互作用,該相互作用會根據環境信號而變化。因此,結構的不同集合導致不同的(甚至相反的)生物學功能。翻譯后修飾,蛋白質相互作用或選擇性剪接調節模糊復合物的構象集合,以微調相互作用的親和力或特異性。這些機制通常用于真核轉錄機制內的調控。
蛋白質復合物中的必需蛋白質
編輯盡管一些早期研究提出必需性和蛋白質相互作用程度之間存在很強的相關性,但隨后的分析表明,這種相關性對于二元或瞬時相互作用是微弱的。但是,這種關聯對于穩定的復雜復合網絡具有魯棒性。實際上,數量不成比例的必需基因屬于蛋白質復合物。由此得出結論,必須性是分子機器(即復合物)的屬性,而不是單個組件的屬性。
蛋白質復合物的結構
編輯蛋白質復合物的分子結構可以通過實驗技術確定,例如X射線晶體學,單顆粒分析或核磁共振。蛋白質-蛋白質對接的理論選擇也越來越多。是通常用于識別一個meomplexes方法是免疫沉淀。最近,Raicu及其同事開發了一種確定活細胞中蛋白質復合物的四級結構的方法。該方法基于確定像素級F?rster共振能量轉移(FRET)效率與光譜分辨雙光子顯微鏡結合使用。針對不同的模型對FRET效率的分布進行了仿真,以得出配合物的幾何形狀和化學計量。
蛋白質復合物的組裝
編輯正確組裝多蛋白復合物很重要,因為組裝錯誤會導致災難性的后果。為了研究通路組裝,研究人員研究了通路中的中間步驟。一種允許這樣做的技術是電噴霧質譜法,它可以同時識別不同的中間狀態。這導致發現大多數復合物遵循有序的組裝路徑。在可能發生無序組裝的情況下,由于無序組裝導致聚集,從有序狀態到無序狀態的改變導致復合物的功能轉變為功能障礙。
蛋白質的結構在多蛋白質復合物如何組裝中發揮作用。蛋白質之間的界面可用于預測組裝途徑。蛋白質的內在柔韌性也起著作用:更柔韌的蛋白質允許更大的表面積可用于相互作用。
雖然組裝與拆卸是不同的過程,但兩者在同聚和異聚復合物中都是可逆的。因此,整個過程可以稱為(拆卸)組裝。
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