血藍蛋白，是一種金屬蛋白，血藍蛋白含有兩個銅原子，可以可逆地結合單個氧分子(O2)。它們作為氧運輸分子的使用頻率僅次于血紅蛋白。不像在血紅蛋白的紅細胞中發現的脊椎動物，血藍蛋白不結合至血細胞但不是直接在懸掛血淋巴。氧化導致顏色無色Cu(I)脫氧形式和藍色Cu(II)氧化形式之間的變化。

血藍蛋白僅在軟體動物和節肢動物中發現：最早發現的血藍蛋白是在蝸牛Helixpomatia（一種軟體動物）和馬蹄蟹（一種節肢動物）中。他們后來被發現是之間的共同頭足類和甲殼類動物，并通過一些土地節肢動物被利用如狼蛛Eurypelmacalifornicum的帝王蝎和蜈蚣蚰蜒。此外，許多昆蟲中的幼蟲儲存蛋白似乎來自血藍蛋白。

節肢動物血藍蛋白超家族由酚氧化酶、六聚體蛋白、假血藍蛋白或隱花青蛋白、（雙翅目）六聚體蛋白受體組成。

酚氧化酶是含銅的酪氨酸酶。這些蛋白質參與節肢動物表皮的硬化過程、傷口愈合和體液免疫防御。酚氧化酶由酶原合成，并通過切割N端肽激活。

六聚蛋白是昆蟲中常見的儲存蛋白。這些蛋白質由幼蟲脂肪體合成，與蛻皮周期或營養條件有關。

假血藍蛋白和隱藍蛋白基因序列與甲殼類動物的血藍蛋白密切相關。這些蛋白質具有相似的結構和功能，但缺乏銅結合位點。

血藍蛋白超家族系統發育中的進化變化與這些不同蛋白質在不同物種中的出現密切相關。如果沒有對節肢動物血藍蛋白的廣泛研究，就不會很好地理解這個超家族中的蛋白質。

雖然血藍蛋白的呼吸功能與血紅蛋白相似，但其分子結構和機制存在顯著差異。血紅蛋白在卟啉環（血紅素基團）中攜帶其鐵原子，而血藍蛋白的銅原子作為輔基結合，由組氨酸殘基協調。血藍蛋白的活性位點由一對銅(I)陽離子組成，通過六個組氨酸殘基的咪唑環的驅動力直接與蛋白質配位。已經注意到，使用血藍蛋白進行氧氣運輸的物種包括生活在低氧壓力的寒冷環境中的甲殼類動物。在這些情況下，血紅蛋白氧運輸的效率低于血藍蛋白氧運輸。然而，也有使用血藍蛋白的陸生節肢動物，特別是生活在溫暖氣候中的蜘蛛和蝎子。該分子在高達90攝氏度的溫度下構象穩定并完全發揮作用。

大多數血藍蛋白與氧氣不合作地結合，并且在每單位血液量輸送氧氣方面的效率大約是血紅蛋白的四分之一。由于蛋白質復合物中的空間構象變化，血紅蛋白協同結合氧，當部分氧化時，這會增加血紅蛋白對氧的親和力。在馬蹄蟹和其他一些節肢動物的一些血藍蛋白中，觀察到協同結合，希爾系數為1.6-3.0。希爾系數因物種和實驗室測量設置而異。相比之下，血紅蛋白的希爾系數通常為2.8-3.0。在這些合作綁定的情況下血藍蛋白排列在6個亞基（六聚體）的蛋白質亞復合物中，每個亞基都有一個氧結合位點；氧在復合物中的一個單元上結合會增加相鄰單元的親和力。每個六聚體復合物排列在一起，形成一個更大的由數十個六聚體組成的復合物。在一項研究中，發現協同結合依賴于六聚體在更大的復合物中排列在一起，這表明六聚體之間存在協同結合。血藍蛋白氧結合譜也受溶解鹽離子水平和pH值的影響。

血藍蛋白由許多單獨的亞基蛋白組成，每個亞基蛋白含有兩個銅原子，可以結合一個氧分子(O2)。每個亞基重約75千道爾頓(kDa)。根據物種的不同，亞基可以排列成二聚體或六聚體；二聚體或六聚體復合物同樣以鏈或簇的形式排列，重量超過1500kDa。亞基通常是同質的，或具有兩種變異亞基類型的異質亞基。由于血藍蛋白的體積較大，與血紅蛋白不同，它通常在血液中自由漂浮。

六聚體是節肢動物血藍蛋白的特征。狼蛛Eurypelmacalifornicum的血藍蛋白由4個六聚體或24個肽鏈組成。來自蜈蚣Scutigeracoleoptrata的血藍蛋白由6個六聚體或36條鏈組成。馬蹄蟹具有8-六聚體（即48-鏈）血藍蛋白。在多刺龍蝦Panulirusinterruptus和等足類動物Bathynomusgiganteus中發現了簡單的六聚體。甲殼類動物的肽鏈長約660個氨基酸殘基，螯合物中的肽鏈長約660個氨基酸殘基它們大約有625個。在大型復合物中，有各種長度相同的變異鏈；純組件通常不會自組裝。

血藍蛋白與酚氧化酶（例如酪氨酸酶）同源，因為這兩種蛋白質共享3型Cu活性位點配位。在這兩種情況下，必須首先激活無活性的酶原，如血藍蛋白、酪氨酸酶和catcholoxidase。這是通過在酶原不活躍時去除阻斷活性位點入口通道的氨基酸來實現的。目前沒有其他已知的修飾來激活酶原并實現催化活性。構象差異決定了血藍蛋白能夠執行的催化活性的類型。血藍蛋白也表現出酚氧化酶活性，但由于活性位點的空間位阻增大而導致動力學減慢。部分變性實際上提高了血藍蛋白的酚氧化酶活性，因為它提供了更多接近活性位點的途徑。

不存在O2時的血藍蛋白活性位點（每個Cu中心是一個陽離子，電荷未顯示）。O2結合形式的血藍蛋白活性位點（Cu2中心是一個雙陽離子，電荷未顯示）。

氧合血藍蛋白的光譜顯示了幾個顯著特征：

1. 共振拉曼光譜顯示O2結合在對稱環境中（ν(OO)不允許IR）。
2. OxyHc是EPR沉默的，表明不存在未成對電子
3. 紅外光譜顯示ν(OO)為755cm-1

許多工作致力于制備血藍蛋白活性位點的合成類似物。一個這樣的模型，其特征是一對銅中心通過過氧配體從側面橋接，在741cm-1處顯示ν(OO)以及在349和551nm處具有吸光度的UV-Vis光譜。這兩個測量值都與oxyHc的實驗觀察結果一致。模型復合物中的Cu-Cu分離度為3.56?，氧合血藍蛋白的分離度約為3.56?。3.6?（脫氧Hc：約4.6?）。

在智利鮑魚Concholepasconcholepas血液中發現的血藍蛋白對小鼠模型中的膀胱癌具有免疫治療作用。小鼠在植入膀胱腫瘤(MBT-2)細胞之前用C.concholepas引發。用C.concholepas血藍蛋白治療的小鼠顯示出抗腫瘤作用：延長生存期，降低腫瘤生長和發病率，并且沒有毒性作用，并且可能在未來的淺表性膀胱癌免疫治療中具有潛在用途。

Keyholelimpet血藍蛋白(KLH)是一種免疫刺激劑，來源于海洋軟體動物Megathuracrenulata的循環糖蛋白。KLH已被證明是一種有效的治療方法，可在體外遞送時對抗乳腺癌、胰腺癌和前列腺癌細胞的增殖。Keyholelimpet血藍蛋白通過細胞死亡的凋亡和非凋亡機制抑制人類巴雷特食管癌的生長。