肌紅蛋白（符號Mb或MB）是一種鐵和氧結合蛋白，存在于一般脊椎動物和幾乎所有哺乳動物的骨骼肌組織中。肌紅蛋白與血紅蛋白有遠親關系。與血紅蛋白相比，肌紅蛋白對氧的親和力更高，并且不像血紅蛋白那樣與氧協同結合。但本質上，它是紅細胞中的一種氧結合蛋白.在人類中，肌紅蛋白僅在肌肉受傷后才在血液中發現。

肌肉細胞中高濃度的肌紅蛋白使生物體能夠長時間屏住呼吸。鯨魚和海豹等潛水哺乳動物的肌肉中肌紅蛋白含量特別高。肌紅蛋白存在于I型肌肉、IIA型和IIB型肌肉中，但大多數文本認為肌紅蛋白不存在于平滑肌中。

肌紅蛋白是xxx個通過X射線晶體學揭示其三維結構的蛋白質。1958年，JohnKendrew及其同事報告了這一成就。為了這個發現，肯德魯共享1962年諾貝爾化學獎與xxx佩魯茨。盡管是生物學中研究最多的蛋白質之一，但其生理功能尚未最終確定：基因工程缺乏肌紅蛋白的小鼠可以存活和繁殖，但顯示出許多細胞和生理適應來克服這種損失。通過觀察肌紅蛋白耗竭小鼠的這些變化，假設肌紅蛋白功能與增加向肌肉的氧氣運輸和氧氣儲存有關。此外，它還可作為活性氧的清除劑。

在人類中，肌紅蛋白由MB基因編碼。

肌紅蛋白可以采用氧合肌紅蛋白(MbO2)、碳氧肌紅蛋白(MbCO)和高鐵肌紅蛋白(met-Mb)的形式，類似于血紅蛋白采用氧合血紅蛋白(HbO2)、碳氧血紅蛋白(HbCO)和高鐵血紅蛋白(met-Hb)的形式。

與血紅蛋白一樣，肌紅蛋白是一種細胞質蛋白，可與血紅素基團上的氧結合。它只有一個球蛋白組，而血紅蛋白有四個。盡管其血紅素基團與Hb中的血紅素基團相同，但Mb對氧的親和力高于血紅蛋白。這種差異與其不同的作用有關：血紅蛋白運輸氧氣，而肌紅蛋白的功能是儲存氧氣。

肌紅蛋白含有血紅素，這是導致紅肉顏色的色素。肉的顏色部分取決于肌紅蛋白的氧化程度。在新鮮肉類中，鐵原子處于與氧分子(O2)結合的亞鐵(+2)氧化態。肉熟做得好是棕色因為鐵原子現在處于三價鐵（3）氧化態，失去一個電子。如果肉暴露在亞硝酸鹽中，它會保持粉紅色，因為鐵原子與NO、一氧化氮結合（例如咸牛肉或腌制火腿也是如此））。烤肉也可以呈現出紅粉紅色的“煙圈”，它來自與一氧化碳結合的血紅素中心。由于相同的原理，在一氧化碳氣氛中包裝的生肉也顯示出同樣的粉紅色“煙圈”。值得注意的是，這種生肉的表面也呈現出粉紅色，這在消費者的印象中通常與新鮮肉有關。這種人工誘導的粉紅色可以持續存在，據報道長達一年。據報道，荷美爾和嘉吉（美國的肉類加工公司）都使用這種肉類包裝工藝，這種處理方式的肉類自2003年以來一直在消費市場上銷售。

肌紅蛋白從受損的肌肉組織（橫紋肌溶解癥）中釋放出來，肌紅蛋白的濃度非常高。釋放的肌紅蛋白被腎臟過濾，但對腎小管上皮有毒，因此可能導致急性腎損傷。有毒的不是肌紅蛋白本身（它是一種原毒素），而是在酸性環境（例如酸性尿液、溶酶體）中與肌紅蛋白分離的鐵血酸部分。

肌紅蛋白是肌肉損傷的敏感標志物，使其成為胸痛患者心臟病發作的潛在標志物。然而，升高的肌紅蛋白對急性心肌梗死(AMI)的特異性較低，因此應考慮CK-MB、心肌肌鈣蛋白、ECG和臨床體征來進行診斷。

肌紅蛋白屬于蛋白質的珠蛋白超家族，與其他珠蛋白一樣，由8個通過環連接的α螺旋組成。肌紅蛋白含有153個氨基酸。

肌紅蛋白包含一個以鐵為中心的卟啉環。甲近端組氨酸基團（HIS-93）直接附連到鐵，和一個遠端的組氨酸基團（HIS-64）的相對面附近徘徊。遠端咪唑不與鐵鍵合，但可與底物O2相互作用。這種相互作用會促進O2的結合，但不會促進一氧化碳(CO)的結合，CO的結合力仍比O2強約240倍。

O2的結合導致Fe中心發生顯著的結構變化，其半徑縮小并移動到N4口袋的中心。O2結合誘導“自旋配對”：五配位亞鐵脫氧形式是高自旋，六配位氧形式是低自旋和抗磁性。