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蘇氨酸蛋白酶
編輯蘇氨酸蛋白酶是一個蛋白水解酶家族，在活性位點內含有蘇氨酸(Thr)殘基。這類酶的原型成員是蛋白酶體的催化亞基，但酰基轉移酶會聚進化出相同的活性位點幾何結構和機制。
蘇氨酸蛋白酶的機制
編輯蘇氨酸蛋白酶使用其N端蘇氨酸的仲醇作為親核試劑進行催化。蘇氨酸必須是N末端，因為相同殘基的末端胺通過極化有序水而起到一般堿的作用，從而使醇去質子化以增加其作為親核試劑的反應性。
催化分兩步進行：
- 首先親核試劑攻擊底物形成共價酰基酶中間體，釋放xxx個產物。
- 其次，中間體被水水解以再生游離酶并釋放第二產物。
- 在鳥氨酸酰基轉移酶中，底物鳥氨酸（受體）代替水進行第二次親核攻擊，因此與酰基一起離開。
蘇氨酸蛋白酶的分類與演化
編輯蘇氨酸蛋白酶向相同N端活性位點組織的進化收斂。顯示的是蛋白酶體（PB族，T1族）和鳥氨酸乙酰轉移酶（PE族，T5族）的催化蘇氨酸。另見：催化三聯體
目前已識別出屬于兩個獨立超家族的五個家族：Ntn折疊蛋白體（超家族PB）和DOM折疊鳥氨酸酰基轉移酶（超家族PE）。這兩個超家族代表了同一活動位點的兩個獨立的、趨同的演化。
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