谷氨酸蛋白酶
編輯谷氨酸蛋白酶是一組在活性位點內含有谷氨酸殘基的蛋白水解酶。這種類型的蛋白酶于2004年首次被描述,并成為第六種催化類型的蛋白酶。這組蛋白酶的成員以前被認為是一種天冬氨酸蛋白酶,但結構測定表明它屬于一個新的蛋白酶家族。這組蛋白酶的xxx個結構是scytalidoglutamicpeptidase,其活性位點包含催化二元組、谷氨酸(E)和谷氨酰胺(Q),因此得名eqolisin.這組蛋白酶主要存在于影響植物和人類的病原真菌中。
分布和類型
編輯谷氨酸蛋白酶有兩個獨立的家族(G1和G2),并且分布有限。它們最初被認為僅限于主要在子囊菌門中的絲狀真菌。然而,隨后在細菌和古細菌中發現了谷氨酸蛋白酶。
在真菌Scytalidiumlignicola和Aspergillusnigervar.中發現了xxx個谷氨酸蛋白酶超家族。macrosporus,從中scytalidoglutamic肽酶(eqolisin)和aspergilloglutamic肽分別衍生。這兩種蛋白酶包含活性位點Glu和Gln殘基,并歸入MEROPS家族G1。
一種會聚進化的谷氨酸肽酶,即頸前附屬蛋白(噬菌體phi-29),在活性位點使用Glu和Asp雙聯體,被歸類為MEROPS家族G2。
谷氨酸蛋白酶的屬性
編輯這些酶是酸性蛋白酶;例如,當使用酪蛋白作為底物時,eqolisin在pH2.0時最活躍。Eqolosins更喜歡P1位點的大氨基酸殘基和P1'位點的小氨基酸殘基。蛋白酶的一個特征是它對胃蛋白酶抑制素和S-PI(乙酰胃蛋白酶抑制劑)不敏感,它以前被歸類為“胃蛋白酶抑制劑不敏感的羧基蛋白酶”。另一種“胃蛋白酶抑制劑不敏感羧基蛋白酶”屬于絲氨酸蛋白酶亞科,絲氨酸羧基蛋白酶(sedolisin),于2001年發現。這些蛋白酶也不受DAN(重氮乙酰-DL-正亮氨酸甲酯)(7)的抑制,但可能被EPNP(1,2-環氧-3-(對-硝基苯氧基)丙烷)抑制。
活性位點和催化機理
編輯eqolosin的活性位點包含獨特的谷氨酸和谷氨酰胺催化二元組,它們參與底物結合和催化。這些殘基充當親核試劑,谷氨酸在反應的xxx階段充當一般酸,向底物肽鍵中的羰基氧提供質子。一個或兩個水分子可能參與提供羥基的反應,谷氨酸進一步向酰胺氮提供質子,導致肽鍵斷裂。然后谷氨酰胺使谷氨酸恢復到其初始狀態。
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