蛋白質剪接是特定蛋白質的分子內反應，其中從前體蛋白質中去除內部蛋白質片段（稱為內含肽），并在兩側連接C端和N端外部蛋白質（稱為內含肽）。前體蛋白的剪接點主要是半胱氨酸或絲氨酸，它們是含有親核側鏈的氨基酸。現在已知的蛋白質剪接反應不需要外源性輔助因子或能源，如三磷酸腺苷(ATP)或三磷酸鳥苷(GTP)。通常，剪接僅與前體mRNA剪接相關。這種前體蛋白包含三個片段——一個N-extein，然后是intein，然后是一個C-extein。剪接發生后，產生的蛋白質含有與C-extein相連的N-extein；這種剪接產物也稱為外顯子。

xxx個內含肽是在1988年通過粗糙脈孢菌和胡蘿卜液泡ATP酶（不含內含肽）與酵母中的同源基因（含內含肽）之間的序列比較而發現的，該基因最初被描述為推定的鈣離子轉運蛋白。1990年Hirata等人。證明酵母基因中的額外序列被轉錄成mRNA并僅在翻譯后從宿主蛋白質中去除。從那時起，在生命的所有三個領域（真核生物、細菌和古細菌）和病毒中都發現了內含肽。

蛋白質剪接是出乎意料的，1990年兩個小組（Anraku和Stevens）發現了其機制。他們都在液泡H+-ATPase酶的前體中發現了釀酒酵母VMA1。N-和C-末端的氨基酸序列對應于來自其他生物的液泡H+-ATPase的70%DNA序列，而中央位置的氨基酸序列對應于總DNA序列的30%在酵母HO核酸酶。

許多基因在不同位置插入了不相關的內含肽編碼片段。由于這些和其他原因，內含肽（或更恰當地說，編碼內含肽的基因片段）有時被稱為自私的遺傳元件，但稱它們為寄生的可能更準確。根據以基因為中心的進化觀點，大多數基因只是在與其他基因或等位基因競爭方面是“自私的”，但通常它們為生物體發揮作用，而“寄生遺傳元件”，至少在最初，不會產生對機體的適應性做出積極貢獻。

在所有已知內含肽()的數據庫中，113種已知內含肽存在于真核生物中，最小長度為138個氨基酸，xxx長度為844個氨基酸。發現xxx個內含肽編碼在釀酒酵母的VMA基因中。后來在真菌（子囊菌、擔子菌、接合菌和壺菌）和多種蛋白質中也發現了它們。一種與已知含有內含肽的蛋白質遠親但與后生動物刺猬蛋白密切相關的蛋白質已被描述為具有來自球藻門的內含肽序列。許多新描述的內含肽含有歸巢核酸內切酶，其中一些顯然是有活性的。真菌中內含肽的豐度表明橫向轉移含內含肽的基因。在真細菌和古細菌中，目前已知的內含肽有289種和182種。毫不奇怪，真細菌和古細菌中的大多數內含肽被發現插入核酸代謝蛋白中，如真菌。

內含肽在蛋白質剪接方面非常有效，因此它們在生物技術中發揮了重要作用。迄今已鑒定出200多個內含肽；大小范圍為100–800AA。Inteins已被設計用于特定應用，例如蛋白質半合成和蛋白質片段的選擇性標記，這對于大蛋白質的NMR研究非常有用。

內含肽切除的藥物抑制可能是藥物開發的有用工具；如果內含肽不切除，則含有內含肽的蛋白質將無法發揮其正常功能，因為其結構將被破壞。

有人提出，內含肽可用于實現某些通常由線粒體基因組編碼的高度疏水性蛋白質的同種異位表達，例如在基因治療中。這些蛋白質的疏水性是它們進入線粒體的障礙。因此，插入非疏水性內含肽可能允許這種導入繼續進行。導入后切除內含肽將使蛋白質恢復為野生型。

親和標簽已被廣泛用于純化重組蛋白，因為它們允許積累很少雜質的重組蛋白。然而，親和標簽必須在最后的純化步驟中被蛋白酶去除。額外的蛋白水解步驟在從重組蛋白中去除親和標簽以及去除消化產物時會產生蛋白酶特異性問題。通過在受控環境中將親和標簽融合到可自我切割的內含肽上，可以避免這個問題。xxx代此類表達載體使用了改良的釀酒酵母VMA(SceVMA)內含肽。沖等人。使用了來自環狀芽孢桿菌的幾丁質結合域(CBD)作為親和標簽，并將該標簽與修改后的SceVMA內含蛋白融合。修飾的內含肽在其N端肽鍵處與1,4-二硫蘇糖醇(DTT)、β-巰基乙醇(β-ME)或胱氨酸在較寬的pH范圍內低溫下發生自裂解反應。重組蛋白表達后，細胞勻漿通過含有幾丁質的柱子.這允許嵌合蛋白的CBD與柱子結合。此外，當溫度降低且上述分子通過柱子時，嵌合蛋白進行自我剪接，僅洗脫目標蛋白。這種新技術消除了對蛋白水解步驟的需要，并且修飾的SceVMA保留在通過CBD連接到幾丁質的柱子中。

最近，內含肽已被用于純化基于自聚集肽的蛋白質。彈性蛋白樣多肽(ELP)是生物技術中的有用工具。與目標蛋白融合后，它們往往會在細胞內形成聚集體。這消除了蛋白質純化所需的色譜步驟。ELP標簽已用于內含肽的融合蛋白，因此無需色譜法（通過離心）即可分離聚集體，然后內含肽和標簽可以受控方式裂解，將目標蛋白釋放到溶液中。這種蛋白質分離可以使用連續介質流完成，產生大量蛋白質，使該過程比傳統方法更經濟高效。另一組研究人員使用較小的自聚集標簽來分離目標蛋白質。小兩親性肽18A和ELK16（圖5）用于形成自切割聚集蛋白。