彈性蛋白是有顎類細胞外基質的關鍵蛋白。它具有高彈性，存在于結締組織中，使身體中的許多組織在拉伸或收縮后恢復其形狀。彈性蛋白可以幫助皮膚在被戳或捏時恢復到原來的位置。彈性蛋白也是脊椎動物體內重要的承重組織，用于需要儲存機械能的地方。在人類中，彈性蛋白由ELN基因編碼。

ELN基因編碼一種蛋白質，它是彈性纖維的兩種成分之一。編碼的蛋白質富含疏水氨基酸，如甘氨酸和脯氨酸，它們形成由賴氨酸殘基之間的交聯所界定的可移動疏水區域。已發現該基因的多個轉錄變體編碼不同的亞型。彈性蛋白的可溶性前體是原彈性蛋白。無序的表征與彈性反沖的熵驅動機制一致。結論是構象障礙是彈性蛋白結構和功能的組成特征。

該基因的缺失和突變與瓣上主動脈瓣狹窄（SVAS）和常染色體顯性皮膚松弛癥有關。彈性蛋白的其他相關缺陷包括馬凡綜合征、α1-抗胰蛋白酶缺乏引起的肺氣腫、動脈粥樣硬化、Buschke-Ollendorff綜合征、Menkes綜合征、彈性假黃瘤和威廉姆斯綜合征。

彈性變性是組織中彈性蛋白的積聚，是一種退行性疾病。原因有很多，但最常見的原因是皮膚的光化性彈性組織病，也稱為日光性彈性組織病，它是由長時間和過度的陽光照射引起的，這一過程稱為光老化。不常見的皮膚彈性組織病包括穿孔性彈性組織病、穿孔性鈣化性彈性組織病和線性局灶性彈性組織病。

在體內，彈性蛋白通常與結締組織中的其他蛋白質相關。體內的彈性纖維是無定形彈性蛋白和纖維原纖維的混合物。這兩種成分主要由較小的氨基酸組成，例如甘氨酸、纈氨酸、丙氨酸和脯氨酸。總彈性蛋白范圍為正常犬動脈中干脫脂動脈重量的58%至75%。新鮮組織和消化組織之間的比較表明，在35%的應變下，至少48%的動脈負荷由彈性蛋白承擔，動脈組織的剛度變化中至少有43%是由于彈性蛋白剛度的變化.

彈性蛋白在動脈中發揮重要作用，作為壓力波傳播的介質以幫助血液流動，并且在大彈性血管（如主動脈）中含量特別豐富。彈性蛋白在肺、彈性韌帶、彈性軟骨、皮膚和膀胱中也非常重要。它存在于無頜魚以上的所有脊椎動物中。

彈性蛋白是一種壽命很長的蛋白質，在人體中的半衰期超過78年。

已經研究了使用重組人原彈性蛋白來使彈性蛋白纖維產生以改善傷口和疤痕的皮膚柔韌性的可行性。在將重組人原彈性蛋白皮下注射到新鮮傷口中后，發現疤痕或最終疤痕的靈活性沒有改善。

彈性蛋白是通過將許多小的可溶性前體原彈性蛋白蛋白分子(50-70kDa)連接在一起制成的，以制成最終的大量不溶性、耐用的復合物。未連接的原彈性蛋白分子通常在細胞中不可用，因為它們在被細胞合成后立即交聯成彈性蛋白纖維，在它們輸出到細胞外基質后。

每個原彈性蛋白由一串36個小結構域組成，每個結構域重約2kDa，呈隨機卷曲構象。該蛋白質由交替的疏水和親水結構域組成，由不同的外顯子編碼，因此原彈性蛋白的結構域結構反映了基因的外顯子組織。親水結構域包含在成熟彈性蛋白形成過程中參與交聯的Lys-Ala(KA)和Lys-Pro(KP)基序。在KA結構域中，賴氨酸殘基成對或三聯體出現，由兩個或三個丙氨酸殘基（例如AAAKAAKAA）隔開，而在KP結構域中，賴氨酸殘基主要由脯氨酸殘基（例如KPLKP）隔開。

由于疏水域之間的相互作用在稱為凝聚的過程中，原彈性蛋白在生理溫度下聚集。這個過程是可逆的并且是熱力學控制的，不需要蛋白質裂解。通過不可逆的交聯使凝聚層變得不溶。

為了制造成熟的彈性蛋白纖維，原彈性蛋白分子通過它們的賴氨酸殘基與橋素和異橋素交聯分子交聯。進行交聯的酶是賴氨酰氧化酶，使用體內奇奇巴賓吡啶合成反應。

在哺乳動物中，基因組僅包含一種原彈性蛋白基因，稱為ELN。人類ELN基因是7號染色體上的一個45kb片段，有34個外顯子，被近700個內含子中斷，xxx個外顯子是分配其細胞外定位的信號肽。大量的內含子表明，基因重組可能導致基因的不穩定性，導致SVAS等疾病。原彈性蛋白mRNA的表達在至少八個不同的轉錄起始位點下受到高度調節。

彈性蛋白的組織特異性變體是通過彈性蛋白原基因的可變剪接產生的。至少有11種已知的人類原彈性蛋白異構體。這些同種型處于發育調節之下，但是在同一發育階段的組織之間差異很小。