細胞表面受體是嵌入細胞質膜的受體。它們通過接收（結合）細胞外分子在細胞信號傳導中起作用。它們是特殊的整合膜蛋白，允許細胞和細胞外空間之間的通訊。細胞外分子可能是激素、神經遞質、細胞因子、生長因子、細胞粘附分子或營養素；它們與受體反應以誘導細胞代謝和活性的變化。在信號轉導過程中，配體結合通過細胞膜影響級聯化學變化。

許多膜受體是跨膜蛋白。有很多種，包括糖蛋白和脂蛋白。數百種不同的受體是已知的，還有更多有待研究。跨膜受體通常根據其三級（三維）結構進行分類。如果三維結構未知，可以根據膜拓撲進行分類。在最簡單的受體中，多肽鏈一次穿過脂質雙層，而其他的，如G蛋白偶聯受體，交叉多達七次。每個細胞膜可以有幾種膜受體，表面分布不同。取決于膜的種類和細胞功能，單個受體也可以不同地分布在不同的膜位置。受體通常聚集在膜表面，而不是均勻分布。

已經提出了兩種模型來解釋跨膜受體的作用機制。

• 二聚化：二聚化模型表明，在配體結合之前，受體以單體形式存在。當激動劑結合發生時，單體結合形成活性二聚體。
• 旋轉：與受體細胞外部分結合的配體誘導部分受體跨膜螺旋的旋轉（構象變化）。旋轉會改變受體的哪些部分暴露在膜的細胞內側，從而改變受體與細胞內其他蛋白質相互作用的方式。

E=細胞外空間P=質膜I=細胞內空間

質膜中的跨膜受體通常可分為三部分。

細胞外結構域就在細胞或細胞器的外部。如果多肽鏈多次穿過雙層，則外部結構域包含穿過膜纏繞的環。根據定義，受體的主要功能是識別并響應一種配體。例如，神經遞質、激素或原子離子可以各自與細胞外結構域結合，作為與受體偶聯的配體。Klotho是一種影響受體以識別配體(FGF23)的酶。

兩類最豐富的跨膜受體是GPCR和單程跨膜蛋白。在一些受體中，例如煙堿型乙酰膽堿受體，跨膜結構域通過膜或離子通道周圍形成蛋白質孔。通過結合適當的配體激活細胞外結構域后，孔變得容易接近離子，然后擴散。在其他受體中，跨膜結構域在結合后會發生構象變化，從而影響細胞內條件。在一些受體中，例如7TM超家族的成員，跨膜結構域包括一個配體結合口袋。

受體的細胞內（或細胞質）結構域與細胞或細胞器內部相互作用，傳遞信號。這種交互有兩種基本途徑：

• 細胞內結構域通過蛋白質-蛋白質相互作用與效應蛋白進行通信，效應蛋白又將信號傳遞到目的地。
• 對于酶聯受體，細胞內結構域具有酶活性。通常，這是酪氨酸激酶活性。酶活性也可以歸因于與細胞內結構域相關的酶。

通過膜受體的信號轉導過程涉及配體與膜受體結合的外部反應和觸發細胞內反應的內部反應。

通過膜受體進行信號轉導需要四個部分：

• 細胞外信號分子：細胞外信號分子由一個細胞產生，至少能夠傳播到相鄰細胞。
• 受體蛋白：細胞必須具有細胞表面受體蛋白，這些受體蛋白與信號分子結合并向內傳遞到細胞中。
• 細胞內信號蛋白：它們將信號傳遞給細胞的細胞器。信號分子與受體蛋白的結合將激活啟動信號級聯的細胞內信號蛋白。
• 靶蛋白：當信號通路激活并改變細胞行為時，靶蛋白的構象或其他特性會發生改變。

乙酰膽堿受體的三種構象狀態（點擊放大）

膜受體主要按結構和功能分為3類：離子通道連接受體；酶聯受體；和G蛋白偶聯受體。

• 離子通道連接受體具有陰離子和陽離子的離子通道，并構成一個大家族的多通道跨膜蛋白。它們參與通常在神經元等電活性細胞中發現的快速信號傳導事件。它們也被稱為配體門控離子通道。離子通道的打開和關閉由神經遞質控制。
• 酶聯受體要么是酶本身，要么是直接激活相關酶。這些通常是單程跨膜受體，受體的酶成分保持在細胞內。大多數酶聯受體是蛋白激酶或與蛋白激酶相關。
• G蛋白偶聯受體是具有七個跨膜螺旋的完整膜蛋白。這些受體在激動劑結合后激活G蛋白，而G蛋白介導受體對細胞內信號通路的影響。

在神經元中的信號轉導過程中，神經遞質與受體結合并改變蛋白質的構象。這打開了離子通道，允許細胞外離子進入細胞。質膜的離子通透性被改變，這將細胞外化學信號轉化為細胞內電信號，從而改變細胞的興奮性。

乙酰膽堿受體是與陽離子通道相連的受體。該蛋白質由四個亞基組成：α（α）、β（β）、γ（γ）和δ（δ）亞基。有兩個α亞基，一個乙酰膽堿每個綁定站點。該受體可以以三種構象存在。封閉和空置狀態是天然蛋白質構象。由于兩個乙酰膽堿分子都與α亞基上的結合位點結合，因此受體的構象發生改變，門打開，允許許多離子和小分子進入。但是，這種打開和占用的狀態只持續了很短的時間，然后門就關閉了，變成了關閉和占用的狀態。兩個乙酰膽堿分子將很快從受體上解離，使其恢復到天然的封閉和空置狀態。

截至2009年，已知有6種酶聯受體：受體酪氨酸激酶；酪氨酸激酶相關受體；受體樣酪氨酸磷酸酶；受體絲氨酸/蘇氨酸激酶；受體鳥苷酸環化酶和組氨酸激酶相關受體。受體酪氨酸激酶具有xxx的種群和最廣泛的應用。這些分子中的大多數是生長因子的受體，例如表皮生長因子(EGF)、血小板衍生生長因子(PDGF)、成纖維細胞生長因子(FGF)、肝細胞生長因子（HGF）、神經生長因子（NGF）和胰島素等激素。大多數這些受體在與其配體結合后會二聚化，以激活進一步的信號轉導。例如，在表皮生長因子(EGF)受體與其配體EGF結合后，這兩個受體發生二聚化，然后每個受體分子的酶部分中的酪氨酸殘基發生磷酸化。這將激活酪氨酸激酶并催化進一步的細胞內反應。

G蛋白偶聯受體包括一個大的跨膜受體蛋白家族。它們只存在于真核生物中。結合和激活這些受體的配體包括：光敏化合物、氣味、信息素、激素和神經遞質。它們的大小從小分子到肽和大蛋白質不等。G蛋白偶聯受體與許多疾病有關，因此是許多現代藥物的靶點。

涉及G蛋白偶聯受體的主要信號轉導途徑有兩條：cAMP信號傳導途徑和磷脂酰肌醇信號傳導途徑。兩者都是通過G蛋白激活介導的。G蛋白是一種三聚體蛋白，具有三個亞基，分別稱為α、β和γ。響應受體激活，α亞基釋放結合的鳥苷二磷酸(GDP)，其被三磷酸鳥苷(GTP)取代，從而激活α亞基，然后從β和γ亞基解離。活化的α亞基可以進一步影響細胞內信號蛋白或直接靶向功能蛋白。

如果膜受體變性或缺陷，信號轉導就會受到阻礙并引起疾病。有些疾病是由膜受體功能障礙引起的。這是由于編碼和調節受體蛋白的基因發生變化導致受體缺乏或降解。膜受體TM4SF5影響肝細胞和肝癌的遷移。此外，皮質NMDA受體影響膜流動性，并在阿爾茨海默病中發生改變。當細胞被無包膜病毒感染時，病毒首先與特定的膜受體結合，然后將自身或亞病毒成分傳遞到細胞膜的細胞質側。如果是脊髓灰質炎病毒，在體外已知與受體的相互作用引起構象重排，從而釋放出稱為VP4的病毒粒子蛋白。VP4的N末端是肉豆蔻基化的，因此具有疏水性【肉豆蔻酸=CH3(CH2)12COOH】。有人提出，受體結合誘導的構象變化導致肉豆蔻酸附著在VP4上并形成RNA通道。

通過X射線晶體學和核磁共振波譜等方法，靶分子的3D結構信息急劇增加，配體的結構信息也急劇增加。這推動了基于結構的藥物設計的快速發展.其中一些新藥靶向膜受體。當前基于結構的藥物設計方法可分為兩類。xxx類是關于確定給定受體的配體。這通常通過數據庫查詢、生物物理模擬和化學庫的構建來完成。在每種情況下，都會篩選大量潛在的配體分子以找到適合受體結合口袋的那些。這種方法通常被稱為基于配體的藥物設計。搜索數據庫的主要優勢在于它可以節省時間和精力來獲得新的有效化合物。基于結構的藥物設計的另一種方法是關于組合映射配體，這被稱為基于受體的藥物設計。在這種情況下，通過以逐步方式組裝小片段，在結合口袋的約束下設計配體分子。這些碎片可以是原子或分子。這種方法的主要優點是可以發現新的結構。

• 腎上腺素受體
• 嗅覺受體
• 受體酪氨酸激酶
• 表皮生長因子受體
• 胰島素受體
• 成纖維細胞生長因子受體
• 高親和力神經營養因子受體
• 肝配蛋白受體
• 整合素
• 低親和力神經生長因子受體
• NMDA受體
• 幾種免疫受體
  • Toll樣受體
  • T細胞受體
  • CD28
  • SCIMP蛋白