觸珠蛋白（縮寫為Hp）是人類體內由HP基因編碼的蛋白質。在血漿中，觸珠蛋白以高親和力與紅細胞釋放的游離血紅蛋白結合，從而抑制其有害的氧化活性。與Hp相比，血紅素結合游離血紅素。然后結合珠蛋白-血紅蛋白復合物將被網狀內皮系統（主要是脾臟）去除。

在臨床環境中，結合珠蛋白測定用于篩查和監測血管內溶血性貧血。在血管內溶血中，游離血紅蛋白將被釋放到循環中，因此觸珠蛋白將與血紅蛋白結合。這導致觸珠蛋白水平下降。

受損紅細胞釋放到血漿中的血紅蛋白具有有害影響。HP基因編碼一種前原蛋白，該前蛋白被加工產生α和β鏈，隨后結合為四聚體以產生觸珠蛋白。觸珠蛋白的作用是結合游離的血漿血紅蛋白，這使得降解酶能夠接觸到血紅蛋白，同時防止鐵通過腎臟流失，保護腎臟免受血紅蛋白的損害。

Hp的細胞受體靶標是單核細胞/巨噬細胞清道夫受體CD163。在Hb-Hp與CD163結合后，復合物的細胞內化導致珠蛋白和血紅素代謝，隨后是抗氧化劑和鐵代謝途徑的適應性變化以及巨噬細胞表型極化。

當血紅蛋白在血紅蛋白的生理范圍內從紅細胞中釋放出來時，血紅蛋白的潛在有害影響就被阻止了。然而，在過度溶血狀態或慢性溶血狀態下，血紅蛋白會耗盡并容易分布到可能暴露于氧化狀態的組織中。在這種情況下，血紅素可以從三價鐵（Fe3+結合）血紅蛋白中釋放出來。然后，游離血紅素可以通過促進過氧化反應和炎癥級聯反應來加速組織損傷。血紅素結合蛋白(Hx)是另一種血漿糖蛋白，如血紅蛋白，能夠以高親和力結合血紅素。Hemopexin以惰性、無毒的形式隔離血紅素，并將其運輸到肝臟進行分解代謝和排泄。

結合珠蛋白主要由肝細胞產生，但也由皮膚、肺和腎等其他組織產生。此外，觸珠蛋白基因在鼠和人類脂肪組織中表達。

已顯示觸珠蛋白也在牛的脂肪組織中表達。

最簡單的觸珠蛋白由兩條α鏈和兩條β鏈組成，通過二硫鍵連接。這些鏈源自一種常見的前體蛋白，該前體蛋白在蛋白質合成過程中被蛋白水解切割。

Hp在人群中以兩種等位基因形式存在，即所謂的Hp1和Hp2，后者是由于Hp1基因的部分復制而產生的。因此，在人類中發現了三種Hp基因型：Hp1-1、Hp2-1和Hp2-2。已顯示不同基因型的Hp以不同的親和力結合血紅蛋白，其中Hp2-2是最弱的結合劑。

迄今為止，在所有研究過的哺乳動物中都發現了Hp，一些鳥類，例如鸕鶿和鴕鳥，但也以更簡單的形式，在硬骨魚，例如斑馬魚中發現了Hp。至少在一些兩棲動物（非洲爪蟾）和新生鳥類（雞和鵝）中不存在Hp。

該基因或其調控區域的突變導致無結合珠蛋白血癥或低結合珠蛋白血癥。該基因還與糖尿病腎病、1型糖尿病中冠狀動脈疾病的發病率、克羅恩病、炎癥性疾病行為、原發性硬化性膽管炎、對特發性帕金森病的易感性以及瘧原蟲發病率降低有關惡性瘧。

由于網狀內皮系統會將結合珠蛋白-血紅蛋白復合物從體內清除，因此在發生血管內溶血或嚴重的血管外溶血時，結合珠蛋白水平會降低。在與游離血紅蛋白結合的過程中，觸珠蛋白螯合血紅蛋白中的鐵，防止利用鐵的細菌從溶血中受益。據推測，正因為如此，觸珠蛋白已進化為急性期蛋白。HP對溶血性腎有保護作用。

不同的觸珠蛋白表型在其抗氧化、清除和免疫調節特性方面有所不同。觸珠蛋白的這一方面可能在免疫抑制疾病（例如肝硬化）中變得重要，并且各種表型可能導致對細菌感染的不同易感性水平。

一些研究將某些觸珠蛋白表型與發生精神分裂癥的風險聯系起來。

每當患者出現貧血癥狀（例如蒼白、疲勞或呼吸短促）以及溶血的體征（例如黃疸或深色尿液）時，都需要測量患者血液中的觸珠蛋白水平。該測試通常也被訂購為溶血性貧血電池，其中還包括網織紅細胞計數和外周血涂片。當懷疑患者有輸血反應或自身免疫性溶血性貧血癥狀時，也可以與直接抗球蛋白測試一起訂購。此外，它可以與膽紅素一起訂購。

結合珠蛋白的減少可以支持溶血的診斷，尤其是與血紅蛋白和紅細胞比容減少以及網織紅細胞計數增加相關時。無論溶血的部位和機制如何（血管內和脾臟/血管外），結合珠蛋白水平都會降低

如果網織紅細胞計數增加，但結合珠蛋白水平正常，則說明不存在溶血，提示骨髓對失血有反應。如果有貧血癥狀，但網織紅細胞計數和結合珠蛋白水平均正常，則貧血很可能不是溶血所致。結合珠蛋白水平降低但不伴有貧血跡象可能表明肝損傷晚期，因為肝臟是產生結合珠蛋白的主要部位。

由于結合珠蛋白是一種急性期蛋白，任何炎癥過程（感染、損傷、過敏等）都可能增加血漿結合珠蛋白水平，但溶血患者的結合珠蛋白水平通常較低，無論是否存在炎癥