疏水效應是觀察到的非極性物質在水溶液中聚集并排除水分子的趨勢。疏水這個詞的字面意思是怕水，它描述了水和非極性物質的分離，它使水分子之間的氫鍵最大化，并使水和非極性分子之間的接觸面積最小化。在熱力學方面，疏水效應是溶質周圍水的自由能變化。周圍溶劑的正自由能變化表示疏水性，而負自由能變化表示親水性。疏水作用負責將油和水的混合物分離成兩種成分。它還負責與生物學相關的影響，包括：細胞膜和囊泡形成、蛋白質折疊、膜蛋白插入非極性脂質環境和蛋白質-小分子結合。因此，疏水效應對生命至關重要。觀察到這種效應的物質稱為疏水物。

兩親物是同時具有疏水和親水結構域的分子。洗滌劑由兩親物組成，它們通過形成膠束和雙層（如肥皂泡）使疏水性分子溶解在水中。它們對于由兩親性磷脂組成的細胞膜也很重要，可防止細胞的內部水環境與外部水混合。

在蛋白質折疊的情況下，疏水效應對于理解在蛋白質中聚集在一起的疏水氨基酸（如甘氨酸、丙氨酸、纈氨酸、亮氨酸、異亮氨酸、苯丙氨酸、色氨酸和蛋氨酸）的結構很重要。水溶性蛋白質的結構具有疏水核心，其中側鏈被水掩埋，從而穩定了折疊狀態。帶電和極性側鏈位于暴露于溶劑的表面上，在那里它們與周圍的水分子相互作用。盡量減少暴露于水的疏水側鏈的數量是折疊過程背后的主要驅動力，盡管蛋白質內氫鍵的形成也穩定了蛋白質結構。除了負責序列選擇性的Watson-Crick堿基配對和芳香堿基之間的堆疊相互作用外，DNA三級結構組裝的能量學被確定為由疏水效應驅動。

在生物化學中，疏水效應可用于根據疏水性分離蛋白質混合物。使用疏水性固定相（如苯基瓊脂糖）的柱層析會導致疏水性更強的蛋白質移動得更慢，而疏水性較低的蛋白質會更快地從色譜柱中洗脫出來。為了獲得更好的分離效果，可以添加鹽（更高濃度的鹽會增加疏水效果），隨著分離的進行，其濃度會降低。

疏水效應的起源尚不完全清楚。一些人認為，疏水相互作用主要是一種熵效應，源于非極性溶質破壞液態水分子之間的高動態氫鍵。大分子的烴鏈或類似的非極性區域不能與水形成氫鍵。將這種非氫鍵表面引入水中會破壞水分子之間的氫鍵網絡。氫鍵與該表面相切重新定向，以xxx限度地減少水分子的氫鍵3D網絡的破壞，這導致非極性表面周圍的結構化水籠。形成籠子（或包合物）的水分子的流動性受到限制。在小的非極性顆粒的溶劑化殼中，限制量約為10%。例如，在室溫下溶解氙的情況下，已發現30%的遷移率限制。在較大的非極性分子的情況下，溶劑化殼中水分子的重新定向和平移運動可能會受到2到4倍的限制；因此，在25°C時，水的重新定向相關時間從2皮秒增加到4-8皮秒。通常，這會導致水分子的平移和旋轉熵的顯著損失，并使該過程在系統中的自由能方面不利。

通過聚集在一起，非極性分子減少了暴露于水的表面積并將其破壞性影響降至最低。溶劑化殼中水分子的重新定向和平移運動可能會受到2到4倍的限制；因此，在25°C時，水的重新定向相關時間從2皮秒增加到4-8皮秒。通常，這會導致水分子的平移和旋轉熵的顯著損失，并使該過程在系統中的自由能方面不利。通過聚集在一起，非極性分子減少了暴露于水的表面積并將其破壞性影響降至最低。溶劑化殼中水分子的重新定向和平移運動可能會受到2到4倍的限制；因此，在25°C時，水的重新定向相關時間從2皮秒增加到4-8皮秒。通常，這會導致水分子的平移和旋轉熵的顯著損失，并使該過程在系統中的自由能方面不利。通過聚集在一起，非極性分子減少了暴露于水的表面積并將其破壞性影響降至最低。這導致水分子的平移和旋轉熵的顯著損失，并使該過程在系統中的自由能方面不利。通過聚集在一起，非極性分子減少了暴露于水的表面積并將其破壞性影響降至最低。這導致水分子的平移和旋轉熵的顯著損失，并使該過程在系統中的自由能方面不利。通過聚集在一起，非極性分子減少了暴露于水的表面積并將其破壞性影響降至最低。疏水效應可以通過測量非極性分子在水和非極性溶劑之間的分配系數來量化。分配系數可以轉換為包括焓和熵分量的傳遞自由能，ΔG=ΔH-TΔS。這些成分是通過量熱法實驗確定的。發現疏水效應在室溫下是熵驅動的，因為水分子在非極性溶質的溶劑化殼中的流動性降低；然而，發現轉移能的焓分量是有利的，這意味著由于水分子的流動性降低，它加強了溶劑化殼中的水-水氫鍵。在更高的溫度下，當水分子變得更加移動時，這種能量增益隨著熵分量的增加而減少。疏水作用可以通過將溶劑化的自由能與本體水進行比較來計算。這樣，疏水效應不僅可以局部化，而且可以分解為焓和熵的貢獻。