糖基化是指碳水化合物（或"糖"），即糖基供體，與另一分子（糖基受體）的羥基或其他官能團相連，以形成糖共軛物的反應。在生物學中（但并不總是在化學中），糖基化通常指的是酶催化的反應，而糖化（也有"非酶促糖化"和"非酶促糖基化"）可能指的是非酶促反應（盡管在實踐中，"糖化"通常更具體地指的是Maillard型反應）。糖基化是一種共同翻譯和翻譯后修飾的形式。糖類在膜和分泌蛋白中發揮著各種結構和功能作用。大多數在粗面內質網中合成的蛋白質都要經過糖基化。糖基化也存在于細胞質和細胞核中的O-GlcNAc修飾。聚合糖基化是工程抗體繞過糖基化的一個特點。產生了五類糖類。連接到天冬酰胺或精氨酸側鏈的氮的N-連接糖。N-連接糖基化需要一種特殊的脂質的參與，這種脂質被稱為磷酸多里酚；O-連接糖連接到絲氨酸、蘇氨酸、酪氨酸、羥賴氨酸或羥脯氨酸側鏈的羥基，或連接到脂質上的氧，如通過磷酸絲氨酸的磷酸鹽連接的神經酰胺磷酸多糖；C-連接糖，一種罕見的糖基化形式，其中糖被添加到色氨酸側鏈的碳。Aloin是少數天然存在的物質之一。糖基化，即添加GPI錨，通過糖鏈將蛋白質與脂質連接起來。目的糖基化是將碳水化合物共價連接到目標大分子，通常是蛋白質和脂質的過程。這種修飾具有各種功能。例如，一些蛋白質如果不經過糖基化就不能正確折疊。在其他情況下，除非蛋白質含有在某些天冬酰胺殘基的酰胺氮處連接的寡糖，否則蛋白質就不穩定。糖基化對糖蛋白的折疊和穩定性的影響是雙重的。首先，高溶性的糖可能有直接的物理化學穩定作用。其次，N-連接糖介導了糖蛋白在內質網中折疊的一個關鍵質量控制檢查點。糖基化還通過稱為凝集素的糖結合蛋白在細胞間的粘附中起作用（免疫系統細胞采用的機制），凝集素能識別特定的碳水化合物分子。糖基化是優化許多基于糖蛋白的藥物（如單克隆抗體）的一個重要參數。糖基化也是ABO血型系統的基礎。正是由于糖基轉移酶的存在或不存在，決定了哪些血型抗原被呈現，從而表現出什么樣的抗體特異性。

這種免疫學作用很可能推動了糖類異質性的多樣化，并為病毒的人畜共患病傳播設置了障礙。此外，糖基化經常被病毒用來保護潛在的病毒蛋白不被免疫識別。一個重要的例子是人類免疫缺陷病毒的包膜尖峰的密集聚糖屏蔽。總的來說，糖基化需要通過塑造它的可能的進化選擇壓力來理解。在一個模型中，多樣化可以被認為純粹是內源性功能（如細胞販運）的結果。然而，更有可能的是，多樣化是由逃避病原體感染機制（如螺旋桿菌對末端糖殘基的附著）驅動的，然后多細胞生物體內的多樣性被內源性地利用。

也可以調節蛋白質的熱力學和動力學穩定性。

糖基化增加了蛋白質組的多樣性，因為糖基化的幾乎每個方面都可以被修改，包括。糖苷鍵--糖連接的部位糖的組成--與特定蛋白質連接的糖的類型糖的結構--可以是無支鏈或支鏈的糖糖的長度--可以是短鏈或長鏈的寡糖機制糖基化有多種機制，但大多數有幾個共同特點。糖基化，與糖化不同，是一個酶的過程。事實上，糖基化被認為是最復雜的翻譯后修飾，因為涉及大量的酶促步驟。供體分子通常是活化的核苷酸糖。該過程是非模板化的（不像DNA轉錄或蛋白質翻譯）；相反，細胞依賴于將酶分離到不同的細胞區間（如內質網、高爾基體中的貯藏室）。因此，糖基化是一種特定部位的修飾。類型N-連接糖基化N-連接糖基化