在化學和物理學中，活化能是化合物發生化學反應所必須提供的最小能量。 反應的活化能 (Ea) 以焦耳每摩爾 (J/mol)、千焦每摩爾 (kJ/mol) 或千卡每摩爾 (kcal/mol) 為單位測量。 活化能可以被認為是勢壘（有時稱為能壘）的大小，它分隔與初始和最終熱力學狀態有關的勢能面的最小值。 為了使化學反應以合理的速度進行，系統的溫度應該足夠高，以便存在相當數量的分子，其平動能等于或大于活化能。

雖然不太常用，但活化能也適用于核反應和各種其他物理現象。

Arrhenius 方程給出了活化能與反應進行速率之間關系的定量基礎。 從等式中，激活能量可以通過關系 k = A e ? E a / ( R T ) {\displaystyle k=Ae{{-E_{\textrm {a}}}/{(RT)} }}

其中 A 是反應的指前因子，R 是通用氣體常數，T 是xxx溫度（通常以開爾文為單位），k 是反應速率系數。 即使不知道 A，Ea 也可以根據作為溫度函數的反應速率系數的變化進行評估（在 Arrhenius 方程的有效性范圍內）。

在更高級的層面上，Arrhenius 方程中的凈 Arrhenius 活化能項xxx被視為實驗確定的參數，它表明反應速率對溫度的敏感性。 將這種活化能與基本反應的閾值勢壘聯系起來有兩個反對意見。 首先，反應是否在一個步驟中進行通常是不清楚的； 在所有基本步驟上平均得出的閾值障礙幾乎沒有理論價值。 其次，即使所研究的反應是基本反應，一系列單獨的碰撞也有助于從涉及數十億分子的大量（“燈泡”）實驗中獲得速率常數，具有許多不同的反應物碰撞幾何形狀和角度，不同的平移和（可能 ) 振動能量——所有這些都可能導致不同的微觀反應速率。

改變過渡態以降低活化能的物質稱為催化劑； 僅由蛋白質和（如果適用）小分子輔助因子組成的催化劑稱為酶。 催化劑提高反應速率而不在反應中被消耗。 此外，催化劑降低了活化能，但不會改變原始反應物或產物的能量，因此不會改變平衡。 相反，反應物能量和產物能量保持不變，只有活化能改變（降低）。

催化劑能夠通過以更有利的方式形成過渡態來降低活化能。 從本質上講，催化劑可以更舒適地適應反應的底物，從而進展到過渡態。 這是可能的，因為當底物與催化劑的活性位點結合時會釋放能量。 這種能量被稱為結合能。 在與催化劑結合后，底物在活性位點內參與許多穩定力（例如氫鍵或范德華力）。 在活性位點內發生特定且有利的鍵合，直到底物形成成為高能過渡態。 形成過渡態對催化劑更有利，因為活性位點內有利的穩定相互作用釋放能量。

當催化劑的活性位點內存在穩定配合時，化學反應能夠更容易地制造高能過渡態分子。 反應的結合能是當底物和催化劑之間發生有利的相互作用時釋放的能量。 釋放的結合能有助于實現不穩定的過渡態。 沒有催化劑的反應需要更高的能量輸入才能達到過渡態。 非催化反應不具有可從活性位點穩定相互作用（例如催化酶反應）獲得的自由能。

在阿倫尼烏斯方程中，激活能（Ea）項用于描述達到過渡態所需的能量，指數關系k = A exp（?Ea/RT）成立。