黃素氧還蛋白
編輯黃素氧還蛋白 (Fld) 是小的可溶性電子轉移蛋白。 黃素氧化蛋白含有黃素單核苷酸作為輔基。 黃素氧還蛋白的結構特征是一個五鏈平行的 β 片層,周圍環繞著五個 α 螺旋。 它們已從原核生物、藍細菌和一些真核藻類中分離出來。
背景
編輯最初在藍藻和梭狀芽孢桿菌中發現,50 多年前就發現了黃素氧毒素。 由于選擇壓力,這些蛋白質從厭氧環境中進化而來。 另一種氧化還原蛋白鐵氧還蛋白是xxx能夠以這種方式使用的蛋白質。 然而,當環境中出現氧氣時,鐵就變得有限了。 鐵氧還蛋白是鐵依賴性的以及對氧化劑敏感的。 在這些有限的鐵條件下,鐵氧還蛋白不再是首選。 另一方面,黃素氧還蛋白與這些特性相反,因為它具有抗氧化劑和無鐵等功能對應物。 因此,有一段時間黃素氧還蛋白是主要的氧化還原蛋白。 然而現在,當鐵氧還蛋白和黃素還蛋白存在于同一基因組中時,仍然使用鐵氧還蛋白,但在低鐵條件下,黃素還蛋白被誘導。
結構
編輯存在三種形式的黃素氧還蛋白:氧化型 (OX) 半醌 (SQ) 和氫醌 (HQ)。 雖然相對較小 (Mw = 15-22 kDa),但黃素氧還蛋白存在于長鏈和短鏈分類中。 短鏈黃素氧還蛋白含有 140 到 180 個氨基酸殘基,而長鏈黃素氧還蛋白在最后的 β 鏈中插入了 20 個氨基酸。 這些殘基形成一個環,可用于增加黃素單核苷酸的結合親和力,并有助于折疊中間體的形成。 但是,目前還不確定loops true函數是什么。 此外,黃素單核苷酸與黃素氧還蛋白非共價結合,起到穿梭電子的作用。
醫療應用
編輯幽門螺桿菌 (Hp) 是最普遍的人類胃病原體,在其用于丙酮酸脫羧的必需 POR(丙酮酸氧化還原酶復合物)中需要黃素氧還蛋白。 大多數黃素氧還蛋白在 FMN 附近有一個大的疏水殘基,例如色氨酸,但 Hp 有一個丙氨酸殘基,可以形成溶質袋。 當前正在進行的研究旨在確定用于治療感染的無毒、Hp 特異性黃素氧還蛋白抑制劑。
機制
編輯黃素氧還蛋白需要高度負的氧化還原電勢才能發揮作用。 半醌構象通過與黃素 N-5 位的氫鍵穩定。 該鍵以及結合位點附近的常見色氨酸殘基有助于降低 SQ 反應性。
對苯二酚形式被迫進入平面構象,使其不穩定。 電子轉移發生在 FMN 的二甲苯環上。
藍藻中的黃素氧還蛋白
編輯在念珠菌等藍藻中,黃素氧還蛋白是異形細胞特異性的,用于光系統 1 以將電子傳遞給固氮酶,以及還原 N2 和 NADP+、固氮和 H2 形成。
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