G蛋白偶聯受體（GPCRs），也稱為七（通過）跨膜結構域受體、7TM受體、七螺旋受體、蛇形受體和G蛋白連接受體（GPLR），形成一大群進化- 相關蛋白質是細胞表面受體，可檢測細胞外的分子并激活細胞反應。 與G蛋白偶聯，因七次穿過細胞膜而被稱為七次跨膜受體。 配體可以結合到細胞外 N 末端和環（例如谷氨酸受體）或跨膜螺旋（類視紫紅質家族）內的結合位點。 它們都被激動劑激活，盡管也可以觀察到空受體的自發自動激活。

G蛋白偶聯體僅存在于真核生物中，包括酵母、領鞭毛蟲和動物。 結合并激活這些受體的配體包括光敏化合物、氣味、信息素、激素和神經遞質，大小不一，從小分子到肽再到大蛋白質。 G蛋白偶聯體與許多疾病有關。

有兩種主要的信號轉導途徑涉及 G蛋白偶聯受體：

• cAMP 信號通路和
• 磷脂酰肌醇信號通路。

當配體與 GPCR 結合時，它會導致 GPCR 發生構象變化，從而使其充當鳥嘌呤核苷酸交換因子 (GEF)。 然后 GPCR 可以通過將與 G 蛋白結合的 GDP 交換為 GTP 來激活相關的 G 蛋白。 G 蛋白的 α 亞基與結合的 GTP 一起，可以從 β 和 γ 亞基上解離，進一步影響細胞內信號蛋白或直接根據 α 亞基類型（Gαs、Gαi/o、Gαq/ 11，Gα12/13）。

GPCR 是一個重要的藥物靶標，在所有食品和藥物管理局 (FDA) 批準的藥物中，大約 34% 的藥物都是針對該家族的 108 個成員。 截至 2018 年，這些藥物的全球銷售額估計為 1800 億美元。據估計，目前市場上約 50% 的藥物都以 GPCR 為靶點，這主要是因為它們參與了與許多疾病相關的信號通路，即： 精神、代謝包括內分泌失調、免疫包括病毒感染、心血管、炎癥、感官障礙和癌癥。 很久以前發現 GPCR 與許多內源性和外源性物質之間的關聯，導致例如 鎮痛是藥物研究的另一個動態發展領域。

隨著 2011 年 G 蛋白偶聯受體 (GPCR) 和 G 蛋白三聚體 (Gαβγ) 之間復合物的xxx個結構的確定，GPCR 研究的新篇章開啟了，用于研究具有多個蛋白質的全局開關的結構 正在調查中。 之前的突破包括 2000 年確定了xxx個 GPCR 視紫紅質的晶體結構，以及 2007 年確定了xxx個具有可擴散配體 (β2AR) 的 GPCR 的晶體結構。GPCR 的七個跨膜螺旋是如何排列成束的 根據二維晶體的低溫電子顯微鏡研究中青蛙視紫紅質的低分辨率模型進行懷疑。 三年后出現的視紫紅質晶體結構并不令人驚訝，除了存在額外的細胞質螺旋 H8 和覆蓋視網膜結合位點的環的精確位置。 然而，它提供了一個支架，希望成為其他 GPCR 同源建模和藥物設計的通用模板——事實證明這個想法過于樂觀。

七年后，β2-腎上腺素能受體 (β2AR) 與可擴散配體的結晶帶來了令人驚訝的結果，因為它揭示了與視紫紅質完全不同的受體胞外側形狀。 這個區域很重要，因為它負責配體結合并且是許多藥物的目標。 此外，配體結合位點比視紫紅質結構中的要寬敞得多，并且對外部開放。 在隨后不久結晶的其他受體中，配體更容易接近結合側。 新結構與生化研究相輔相成，揭示了分子開關的作用機制，這些分子開關調節受體的結構，導致激動劑的激活狀態或反向激動劑的完全或部分失活狀態。

2012 年諾貝爾化學獎授予布賴恩·科比爾卡 (Brian Kobilka) 和羅伯特·萊夫科維茨 (Robert Lefkowitz)，以表彰他們對理解卵白偶聯體如何發揮作用至關重要的工作。 至少還有其他七項諾貝爾獎因 G 蛋白介導的信號轉導的某些方面而獲得。 截至 2012 年，全球十大暢銷藥物中有兩種（Advair Diskus 和 Abilify）以 G 蛋白偶聯體為目標。

GPCR 超家族的確切大小未知，但至少有 831 個不同的人類基因。