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處理小體
編輯處理小體或處理體是由真核細胞的細胞質內的相分離形成的獨特焦點,由許多參與 mRNA 周轉的酶組成。 處理小體是高度保守的結構,已在脊椎動物和無脊椎動物、植物和酵母的體細胞中觀察到。 迄今為止,處理小體已被證明在一般 mRNA 衰變、無意義介導的 mRNA 衰變、富含腺苷酸-尿苷酸元素介導的 mRNA 衰變和 microRNA (miRNA) 誘導的 mRNA 沉默中發揮重要作用。 并非所有進入處理小體的 mRNA 都會被降解,因為已經證明一些 mRNA 可以退出處理小體并重新啟動翻譯。 來自純化處理體的 mRNA 的純化和測序表明,這些 mRNA 在翻譯起始上游在很大程度上被翻譯抑制,并且免受 5' mRNA 衰變的影響。
處理小體參與不需要的 mRNA 的脫帽和降解,儲存 mRNA 直到需要翻譯,并幫助 miRNA(與 siRNA 相關)進行翻譯抑制。
在神經元中,處理小體由運動蛋白響應刺激而移動。 這可能與樹突中的局部翻譯有關。
歷史
編輯Bashkirov 等人首先在科學文獻中描述了處理小體。 在 1997 年,他們描述了小顆粒……離散的、突出的病灶作為小鼠核糖核酸外切酶 mXrn1p 的細胞質位置。 直到 2002 年,才發表了對這些細胞質病灶的性質和重要性的一瞥。 2002 年,研究人員證明,參與 mRNA 降解的多種蛋白質定位于病灶。 在此期間,許多描述性名稱被用來識別加工機構,包括 GW 機構和脫蓋機構; 然而“處理小體”這個詞被選中,現在在科學文獻中被廣泛使用和接受。 最近提出的證據表明 GW 體和處理小體實際上可能是不同的細胞成分。 證據是 GW182 和 Ago2 都與 miRNA 基因沉默相關,僅在多泡體或 GW 體中發現,并不局限于處理小體。 同樣值得注意的是,處理小體不等同于壓力顆粒,它們包含大量不重疊的蛋白質。 這兩種結構支持重疊的細胞功能,但通常發生在不同的刺激下。 霍伊爾等人。 表明稱為 EGP 體或應激顆粒的新位點可能負責 mRNA 的儲存,因為這些位點缺乏脫帽酶。
與 microRNA 的關聯
編輯microRNA 介導的抑制以兩種方式發生,通過翻譯抑制或刺激 mRNA 衰變。 miRNA 將 RISC 復合物募集到它們所結合的 mRNA 上。 與處理小體的聯系來自于這樣一個事實,即許多(如果不是大多數)miRNA 基因沉默所必需的蛋白質都定位于處理小體,正如 Kulkarni 等人所評論的那樣。 (2010)。 這些蛋白質包括但不限于支架蛋白 GW182、Argonaute (Ago)、脫帽酶和 RNA 解旋酶。目前的證據表明處理小體是 miRNA 功能的支架中心,尤其是由于有證據表明敲 GW182 的下降擾亂了 P 體的形成。 然而,關于處理小體及其與 miRNA 活性的關系仍有許多未解之謎。 具體來說,不知道 P 體的作用機制是否存在依賴于上下文(壓力狀態與正常)的特異性。 基于處理小體有時是 mRNA 衰變位點并且有時 mRNA 可以離開處理小體并重新啟動翻譯的證據,問題仍然是什么控制了這個開關。 另一個需要解決的模糊點是定位到處理小體的蛋白質是否在 miRNA 基因沉默過程中積極發揮作用,或者它們是否只是待命。
蛋白質組成
編輯2017年發表了凈化加工體的新方法。 Hubstenberger 等人。 使用熒光激活粒子分選(一種基于熒光激活細胞分選思想的方法)從人類上皮細胞中純化加工體。 從這些純化的加工體中,他們能夠使用質譜法和 RNA 測序來分別確定在加工體中發現了哪些蛋白質和 RNA。 這項研究確定了 125 種與加工體顯著相關的蛋白質。
2018 年,Youn 等人。 采用稱為 BioID 的鄰近標記方法來識別和預測加工體蛋白質組。 他們對細胞進行工程改造,使其能夠將幾種加工身體定位的蛋白質表達為與 BirA* 酶的融合蛋白。 當細胞與生物素一起孵育時,BirA* 會將附近的蛋白質生物素化,從而用生物素標簽標記加工體內的蛋白質。 然后使用鏈霉親和素分離標記的蛋白質,并使用質譜法鑒定它們。 使用這種方法,Youn 等人。 鑒定了 42 種定位于加工體的蛋白質。
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