趨化因子受體是在某些細胞表面發現的細胞因子受體，這些細胞因子與一種稱為趨化因子的細胞因子相互作用。 在人類中發現了 20 種不同的趨化因子受體。 每一種都具有視紫紅質樣 7 跨膜 (7TM) 結構，并與 G 蛋白偶聯以在細胞內進行信號轉導，從而使它們成為 G 蛋白偶聯受體的一個大蛋白家族的成員。 在與其特定的趨化因子配體相互作用后，趨化因子受體觸發細胞內鈣 (Ca2+) 離子的流動（鈣信號）。 這會引起細胞反應，包括稱為趨化性的過程的開始，該過程將細胞運送到生物體內的所需位置。

趨化因子受體分為不同的家族，CXC趨化因子受體、CC趨化因子受體、CX3C趨化因子受體和XC趨化因子受體對應于它們結合的4個不同的趨化因子亞家族。 四個趨化因子受體家族在受體 N 末端附近的半胱氨酸殘基間距不同。

趨化因子受體是含有 7 個跨膜結構域的 G 蛋白偶聯受體，主要存在于白細胞表面，使其成為視紫紅質樣受體之一。 迄今為止，已經鑒定了大約 19 種不同的趨化因子受體，它們具有許多共同的結構特征； 它們由大約 350 個氨基酸組成，分為一個短而酸性的 N 末端、七個具有三個細胞內親水環和三個細胞外親水環的螺旋跨膜結構域，以及一個含有充當磷酸化位點的絲氨酸和蘇氨酸殘基的細胞內 C 末端 在受體調節過程中。 趨化因子受體的前兩個細胞外環通過兩個保守的半胱氨酸殘基之間的二硫鍵連接在一起。 趨化因子受體的 N 末端與趨化因子結合，對配體特異性很重要。 G 蛋白與 C 末端偶聯，這對于配體結合后的受體信號傳導很重要。 盡管趨化因子受體在其一級序列中具有高度氨基酸同一性，但它們通常結合有限數量的配體。 趨化因子受體的功能是多余的，因為不止一種趨化因子能夠與單個受體結合。

趨化因子受體的細胞內信號依賴于鄰近的 G 蛋白。 G蛋白以異源三聚體形式存在； 它們由三個不同的亞基組成。 當分子 GDP 與 G 蛋白亞基結合時，G 蛋白處于非活性狀態。 在趨化因子配體結合后，趨化因子受體與 G 蛋白結合，允許 GDP 交換另一種稱為 GTP 的分子，以及不同 G 蛋白亞基的解離。 稱為 Gα 的亞基可激活與細胞膜相關的稱為磷脂酶 C (PLC) 的酶。 PLC 裂解磷脂酰肌醇 (4,5)-二磷酸 (PIP2) 形成兩個第二信使分子，稱為肌醇三磷酸 (IP3) 和甘油二酯 (DAG)； DAG 激活另一種稱為蛋白激酶 C (PKC) 的酶，而 IP3 觸發細胞內儲存的鈣釋放。 這些事件促進許多信號級聯，影響細胞反應。

例如，當 CXCL8 (IL-8) 與其特定受體 CXCR1 或 CXCR2 結合時，細胞內鈣的升高會激活磷脂酶 D (PLD)，進而啟動稱為 MAP 激酶通路的細胞內信號級聯。 同時，G蛋白亞基Gα直接激活一種稱為蛋白酪氨酸激酶（PTK）的酶，使趨化因子受體尾部的絲氨酸和蘇氨酸殘基磷酸化，導致其脫敏或失活。 啟動的 MAP 激酶通路激活特定的細胞機制，這些機制涉及趨化性、脫顆粒、超氧陰離子的釋放，以及稱為整合素的細胞粘附分子親和力的變化。 趨化因子及其受體在癌癥轉移中起著至關重要的作用，因為它們參與外滲、遷移、微轉移和血管生成。 趨化因子的這種作用與它們將白細胞定位到炎癥部位的正常功能驚人地相似。

人類免疫缺陷病毒使用 CCR5 受體來靶向和感染人類的宿主 T 細胞。 它通過破壞 CD4+ T 輔助細胞削弱免疫系統，使身體更容易受到其他感染。 CCR5-Δ32 是 CCR5 基因的等位基因變體，具有 32 個堿基對缺失，導致截短的受體。 具有這種等位基因的人對艾滋病有抵抗力，因為艾滋病毒不能與非功能性 CCR5 受體結合。