網格蛋白是一種在包被囊泡形成中起主要作用的蛋白質。 網格蛋白于1976年由Barbara Pearse首次分離并命名。它形成由3條網格蛋白重鏈和3條輕鏈組成的三叉形結構。 當 triskelia 相互作用時，它們會形成一個圍繞囊泡的多面體晶格，因此這種蛋白質的名稱來源于拉丁語 clathrum，意為晶格。 外殼蛋白，如網格蛋白，用于構建小囊泡以在細胞內運輸分子。 囊泡的胞吞作用和胞吐作用允許細胞進行交流、轉移營養、輸入信號受體、在對細胞外世界進行采樣后介導免疫反應以及清除組織炎癥留下的細胞碎片。 內吞途徑可以被病毒和其他病原體劫持，以便在感染期間進入細胞。

網格蛋白三曲臂由三個在其 C 末端相互作用的網格蛋白重鏈組成，每條約 190 kDa 的重鏈都有一個約 25 kDa 的輕鏈與其緊密結合。三個重鏈提供網格蛋白晶格的結構骨架，三個輕鏈被認為調節網格蛋白晶格的形成和分解。有兩種形式的網格蛋白輕鏈，指定為 a 和 b。主要的網格蛋白重鏈位于人類的 17 號染色體上，存在于所有細胞中。22 號染色體上的第二個網格蛋白重鏈基因在肌肉中表達。

網格蛋白重鏈通常被描述為腿，有子結構域，代表腳（N-末端結構域），然后是腳踝、遠端腿、膝蓋、近端腿和三聚化結構域。 N 端結構域由七葉 β 螺旋槳結構組成。 其他域形成短 alpha 螺旋的超螺旋。 這最初是根據近端腿結構域的結構確定的，該結構域識別并由稱為網格蛋白重鏈重復基序的較小結構模塊組成。 輕鏈主要結合重鏈的近端腿部分，在三聚化結構域附近有一些相互作用。 網格蛋白“腳”處的 β-螺旋槳包含多個結合位點，用于與其他蛋白質相互作用。

當 triskelia 在溶液中聚集在一起時，它們可以以足夠的靈活性相互作用以形成產生平坦晶格的 6 邊環（六邊形），或形成彎曲晶格所必需的 5 邊環（五邊形）。當許多三足動物連接起來時，它們可以形成一個籃子狀的結構。顯示的結構由 36 個三腳架構成，其中一個以藍色顯示。另一種常見的組件是截斷的二十面體。 要包圍一個囊泡，晶格中必須恰好有 12 個五邊形。

在細胞中，細胞質中的網格蛋白 triskelion 與結合膜的銜接蛋白結合，一次將其三只腳中的一只連接到膜上。網格蛋白不能直接與膜或貨物結合，而是使用銜接蛋白來做到這一點。這種 triskelion 將與其他附著膜的 triskelia 結合，形成六邊形和五邊形的圓形格子，讓人想起足球上的面板，將膜拉入芽中。 通過構建 5 面環和 6 面環的不同組合，可以組裝不同大小的囊泡。通常成像的最小網格蛋白籠，稱為迷你外套，有 12 個五邊形，只有兩個六邊形。即使是零六邊形的更小的籠子也可能不是由天然蛋白質形成的，因為三腳趾的腳太笨重了。

網格蛋白在細胞質中形成圓形囊泡以進行細胞內運輸方面起著關鍵作用。 網格蛋白包被的囊泡 (CCV) 選擇性地在細胞膜、跨高爾基體網絡和內體隔室中為多個膜交通通路分揀貨物。 囊泡出芽進入細胞質后，外殼會迅速分解，從而使網格蛋白在囊泡被運送到各個位置的同時進行再循環。

銜接分子負責自組裝和募集。 銜接蛋白的兩個例子是 AP180 和 epsin。 AP180 用于突觸小泡形成。 它將網格蛋白募集到膜上并促進其聚合。 Epsin 還將網格蛋白募集到膜上并促進其聚合，并且可以幫助使膜變形，因此網格蛋白包被的囊泡可以發芽。

在細胞中，漂浮在細胞質中的三足動物與銜接蛋白結合，一次將它的一只腳連接到細胞膜上。 skelion 將與附著在膜上的其他 skelion 結合，形成多面體晶格 skelion，將膜拉入芽中。 骨架不直接與膜結合，而是與識別膜表面分子的銜接蛋白結合。

網格蛋白除了包裹細胞器外，還有另外一個功能。 在非分裂細胞中，網格蛋白包被的囊泡不斷形成。