纖維素酶是主要由真菌、細菌和原生動物產生的幾種酶中的任何一種，可催化纖維素分解、纖維素和一些相關多糖的分解。該名稱也用于任何天然存在的混合物或各種此類酶的復合物，它們連續或協同作用以分解纖維素材料。

纖維素酶將纖維素分子分解成單糖（“單糖”），例如β-葡萄糖，或更短的多糖和寡糖。纖維素分解具有相當大的經濟意義，因為它使植物的主要成分可用于消費和用于化學反應。所涉及的特定反應是水解的1,4-β-D-的糖苷鍵的纖維素，半纖維素，地衣淀粉和谷類的β-d葡聚糖。由于纖維素分子相互之間結合牢固，與其他多糖（如淀粉）的分解相比，纖維素分解相對困難。

大多數哺乳動物自身消化纖維素等膳食纖維的能力非常有限。在許多食草動物（如牛和羊等反芻動物和馬等后腸發酵罐）中，纖維素酶是由共生細菌產生的。內源性纖維素酶由幾種類型的后生動物產生，例如一些白蟻、蝸牛、和蚯蚓。

近日，纖維素酶也已經在綠色微藻（發現萊茵衣藻，Goniumpectorale和團藻carteri）和屬于他們的催化結構域（CD）GH9家庭顯示最高序列同源性后生動物內源性纖維素酶。藻類纖維素酶是模塊化的，除了一些成員中假定的Ig樣和未知結構域外，還包括假定的新型富含半胱氨酸的碳水化合物結合模塊(CBM)、富含脯氨酸/絲氨酸(PS)的接頭。來自胸甲藻的纖維素酶由兩個由接頭隔開的CD和一個C端CBM組成。

幾種不同種類的纖維素酶是已知的，它們在結構和機理上不同。與“纖維素酶”名稱相關的同義詞、衍生物和特定酶包括內切-1,4-β-D-葡聚糖酶（β-1,4-葡聚糖酶、β-1,4-內切葡聚糖水解酶、內切葡聚糖酶D、1,4-（1,3,1,4）-β-d葡聚糖4-葡聚糖水解酶），羧甲基纖維素（CMC酶），微晶纖維素酶，纖維糊精酶，纖維素酶甲，木粉AP，堿纖維素酶，纖維素酶A3，9.5纖維素酶，和pancellaseSS.裂解木質素的酶偶爾被稱為纖維素酶，但這種舊用法已被棄用；它們是木質素修飾酶。

基于催化反應類型的五種一般纖維素酶類型：

• 內切纖維素酶(EC3.2.1.4)在無定形位點隨機切割內部鍵，從而產生新的鏈端。
• 外切纖維素酶或纖維二糖水解酶(EC3.2.1.91)從內切纖維素酶產生的暴露鏈的末端切割2到4個單元，產生四糖或二糖，例如纖維二糖。外切纖維素酶進一步分為I??型，從纖維素鏈的還原端開始進行性工作，以及II型，從非還原端開始進行性工作。
• 纖維二糖酶(EC3.2.1.21)或β-葡萄糖苷酶將外切纖維素酶產物水解成單個單糖。
• 氧化纖維素酶通過自由基反應解聚纖維素，例如纖維二糖脫氫酶（受體）。
• 纖維素磷酸化酶使用磷酸鹽而不是水來解聚纖維素。

微晶纖維素酶幾乎完全具有外切纖維素酶活性，因為微晶纖維素是一種高度微晶的底物。

在上述類型中，還有漸進式（也稱為進行式）和非漸進式類型。漸進式纖維素酶將繼續與單條多糖鏈相互作用，非漸進式纖維素酶將相互作用一次，然后脫離并接合另一條多糖鏈。

纖維素酶的作用被認為是協同的，因為所有三類纖維素酶比單獨添加所有三類纖維素酶能產生更多的糖。除了反芻動物，大多數動物（包括人類）在體內不產生纖維素酶，只能通過發酵部分分解纖維素，限制了它們在纖維植物材料中使用能量的能力。

大多數真菌纖維素酶具有雙結構域結構，具有一個催化結構域和一個纖維素結合結構域，它們通過柔性接頭連接。這種結構適用于在不溶性底物上工作，它允許酶以類似毛毛蟲的方式在表面上二維擴散。然而，也有缺乏纖維素結合域的纖維素酶（主要是內切葡聚糖酶）。

底物的結合和催化作用都依賴于酶的三維結構，這是蛋白質折疊水平的結果。發生在活性位點內的氨基酸序列和殘基排列、底物結合的位置，可能會影響配體的結合親和力、活性位點內底物的穩定性和催化作用等因素。底物結構與酶的精確活性位點結構互補。殘基位置的變化可能會導致這些相互作用中的一種或多種發生扭曲。溫度、pH值和金屬離子等其他因素會影響酶結構之間的非共價相互作用。Thermotogamaritima物種產生的纖維素酶由2個β-折疊（蛋白質結構）組成，圍繞一個中心催化區域，該區域是活性位點。該酶被歸類為內切葡聚糖酶，它在內部裂解纖維素鏈中的β-1,4-糖苷鍵，促進聚合物的進一步降解。與T.Maritima同屬的不同物種產生具有不同結構的纖維素酶。由CoprinopsisCinerea物種產生的纖維素酶由七個蛋白質鏈組成，呈封閉隧道形狀，稱為β/α桶。這些酶水解底物羧甲基纖維素。底物與活性位點的結合會引起構象的變化，從而使分子降解。

在許多細菌中，體內的纖維素酶是在超分子復合物（纖維素小體）中組織起來的復雜酶結構。它們可以包含但不限于五種不同的酶亞基，代表即內切纖維素酶、外切纖維素酶、纖維二糖酶、氧化纖維素酶和纖維素磷酸化酶，其中只有外切纖維素酶和纖維二糖酶參與β(1→4)鍵的實際水解。組成纖維素體的亞單位的數量也可以決定酶活性的速率。

多域纖維素酶在許多分類群中廣泛存在，然而，在纖維素體中發現的來自厭氧細菌的纖維素酶具有最復雜的結構，由不同類型的模塊組成。例如，Clostridiumcellulolyticum產生13種GH9模塊化纖維素酶，其中包含不同數量和排列的催化域(CD)、碳水化合物結合模塊(CBM)、dockerin、接頭和Ig樣域。

例如，來自里氏木霉的纖維素酶復合物包含標記為C1的組分（57,000道爾頓），其分離結晶纖維素鏈、內切葡聚糖酶（約52,000道爾頓）、外切葡聚糖酶（約61,000道爾頓）和β-葡糖苷酶（約61,000道爾頓）道爾頓）。

在產生纖維素體的細菌基因組中已經鑒定出許多被稱為dockerins和cohesins的“特征”序列。根據它們的氨基酸序列和三級結構，纖維素酶分為氏族和科。

由于酶與纖維素底物之間的緊密接近，多模塊纖維素酶比游離酶（只有CD）更有效，這是由于協同作用。CBM參與纖維素的結合，而糖基化接頭為CD提供靈活性，以提高活性和蛋白酶保護，并增加與纖維素表面的結合。

纖維素酶用于咖啡的商業食品加工。它在豆類干燥過程中進行纖維素的水解。此外，纖維素酶廣泛用于紡織工業和洗衣洗滌劑。它們還用于紙漿和造紙工業的各種用途，甚至用于制藥應用。纖維素酶用于將生物質發酵成生物燃料，盡管目前該過程相對處于實驗階段。在醫學上，纖維素酶用于治療植物牛黃，這是一種在人胃中發現的纖維素牛黃，并且它通過水解細胞外聚合物(EPS)的結構基質胞外多糖中的β(1-4)糖苷鍵，在降解多微生物細菌生物膜方面表現出功效。