硫辛酸（LA），又稱α-硫辛酸、α-硫辛酸（ALA）和硫辛酸，是一種由辛酸（辛酸）衍生而來的有機硫化合物。 ALA 通常由動物制造，對有氧代謝至關重要。 硫辛酸是硫辛酸的共軛堿，是生理條件下最普遍的 LA 形式。 只有 (R)-(+)- 對映異構體 (RLA) 存在于自然界中，并且對有氧代謝至關重要，因為 RLA 是許多酶復合物的必需輔助因子。

硫辛酸（LA），又名α-硫辛酸、α-硫辛酸（ALA）、硫辛酸，是一種由辛酸衍生而來的有機硫化合物。 LA 包含兩個通過二硫鍵連接的硫原子（在 C6 和 C8），因此被認為是被氧化的，盡管任一硫原子都可以以更高的氧化態存在。

C6 處的碳原子是手性的，分子以兩種對映異構體 (R)-(+)-硫辛酸 (RLA) 和 (S)-(-)-硫辛酸 (SLA) 以及外消旋混合物 (R/S )-硫辛酸 (R/S-LA)。

LA 物理外觀為黃色固體，結構上包含末端羧酸和末端二硫戊環。

蠟辛酸是五種酶或酶類的輔助因子：丙酮酸脫氫酶、α-酮戊二酸脫氫酶、甘氨酸裂解系統、支鏈酮酸脫氫酶和α-氧代（酮）己二酸脫氫酶。 前兩個對檸檬酸循環至關重要。 GCS 調節甘氨酸濃度。

大多數內源性產生的 RLA 不是游離的，因為 RLA 的前體辛酸在酶促插入硫原子之前與酶復合物結合。 作為輔因子，RLA 通過酰胺鍵共價連接到酶硫辛酰結構域的末端賴氨酸殘基上。 硫辛酸的前體辛酸是通過脂肪酸生物合成以辛酰基-酰基載體蛋白的形式制成的。 在真核生物中，線粒體中的第二種脂肪酸生物合成途徑用于此目的。 辛酸作為酰基載體蛋白的硫酯從脂肪酸生物合成轉移到脂酰結構域蛋白的酰胺，這種酶被稱為辛酰基轉移酶。 通過自由基 SAM 機制，硫辛酸合酶將辛酸的兩個氫原子替換為硫基團。 結果，合成的硫辛酸附著在蛋白質上，不產生游離硫辛酸。 每當蛋白質降解并通過脂酰胺酶的作用時，就可以去除蠟辛酸。 一些生物體可以使用游離硫辛酸鹽作為一種稱為硫辛酸鹽蛋白連接酶的酶，將其共價連接到正確的蛋白質上。

與鈉和維生素生物素 (B7) 和泛酸 (B5) 一起，硫辛酸通過 SMVT（鈉依賴性多種維生素轉運蛋白）進入細胞。 SMVT 運輸的每種化合物都與其他化合物競爭。

蠟辛酸是至少五個酶系統的輔助因子。 其中兩個在檸檬酸循環中，許多生物通過檸檬酸循環將營養物質轉化為能量。 硫辛酸化酶共價連接有硫辛酸。 硫辛酰基在 2-含氧酸脫氫酶復合物中轉移酰基，在甘氨酸裂解復合物或甘氨酸脫氫酶中轉移甲胺基團。

2-含氧酸脫氫酶轉移反應通過類似的機制發生在：

• 丙酮酸脫氫酶復合體
• α-酮戊二酸脫氫酶或 2-酮戊二酸脫氫酶復合物
• 支鏈含氧酸脫氫酶 (BCDH) 復合體
• 乙偶姻脫氫酶復合物。

其中研究最多的是丙酮酸脫氫酶復合物。 這些復合物具有三個中心亞基：E1-3，分別是脫羧酶、硫辛酰基轉移酶和二氫硫辛酰胺脫氫酶。 這些復合體有一個中央 E2 核心，其他亞基圍繞這個核心形成復合體。 在這兩個亞基之間的間隙中，硫辛酰結構域在活性位點之間運送中間體。 硫辛酰結構域本身通過一個靈活的接頭連接到 E2 核心，對于給定的生物體，硫辛酰結構域的數量從 1 到 3 不等。 域的數量已通過實驗進行了變化，并且似乎對增長幾乎沒有影響，直到添加了九個以上，盡管復合體的活性降低了三個以上。