二氧化硫醇核糖基化是在蛋白質中添加一個或多個 ADP-核糖基團。 它是一種可逆的翻譯后修飾，參與許多細胞過程，包括細胞信號轉導、DNA 修復、基因調控和細胞凋亡。不當的二氧化硫醇糖基化與某些形式的癌癥有關。 它也是霍亂毒素、白喉毒素等細菌化合物毒性的基礎。

20 世紀 60 年代初期，xxx個提出二氧化硫辛酸堿糖基化的建議浮出水面。 此時，Pierre Chambon 及其同事觀察到 ATP 摻入母雞肝核提取物中。 在對酸不溶性部分進行廣泛研究后，幾個不同的研究實驗室能夠將源自 NAD+ 的 ADP-核糖確定為合并基團。 幾年后，負責這種摻入的酶被鑒定并命名為聚（ADP-核糖）聚合酶。 最初，該組被認為是通過核糖糖苷鍵共價鍵合的 ADP-核糖單元的線性序列。 后來有報道稱，每 20 到 30 個 ADP 殘基就會發生分支。

單（ADP-核糖基）化的首次出現發生在一年后的一項毒素研究中：白喉棒狀桿菌白喉毒素被證明依賴于 NAD+ 以使其完全有效，從而導致發現酶促結合 單（ADP-核糖基）轉移酶的單個 ADP-核糖基團。

最初認為，二氧化酸醇核糖基化是一種僅涉及基因調控的翻譯后修飾。 然而，隨著更多具有 ADP-核糖基化蛋白質能力的酶被發現，二氧化酸胡蘿卜糖基化的多功能性質變得明顯。 xxx種具有聚（ADP-核糖）轉移酶活性的哺乳動物酶是在 80 年代后期發現的。 在接下來的 15 年里，它被認為是xxx能夠在哺乳動物細胞中添加 ADP 核糖鏈的酶。 在 20 世紀 80 年代后期，人們發現了 ADP-核糖基環化酶，它可以催化將環狀 ADP 核糖基團添加到蛋白質中。 最后，sirtuins 是一類具有 NAD+ 依賴性脫酰活性的酶，被發現也具有單 (ADP-核糖基) 轉移酶活性。

大多數進行這種修飾的酶的 ADP-核糖來源是氧化還原輔助因子 NAD+。 在此轉移反應中，連接 ADP-核糖分子和煙酰胺基團的 NAD+ 的 N-糖苷鍵被裂解，隨后目標氨基酸側鏈發生親核攻擊。 (ADP-核糖基)轉移酶可以進行兩種類型的修飾：單(ADP-核糖基)化和聚(ADP-核糖基)化。

單 (ADP-核糖基) 轉移酶通常使用酶的高度保守的 R-S-EXE 基序催化 ADP-核糖添加到精氨酸側鏈。 反應通過打斷煙酰胺和核糖之間的鍵形成氧鎓離子來進行。 接下來，目標蛋白的精氨酸側鏈充當親核試劑，攻擊與氧鎓離子相鄰的親電子碳。 為了使該步驟發生，精氨酸親核試劑被催化酶上的谷氨酸殘基去質子化。 另一個保守的谷氨酸殘基與核糖鏈上的一個羥基形成氫鍵，以進一步促進這種親核攻擊。 作為裂解反應的結果，煙酰胺被釋放。 這種修飾可以被 (ADP-核糖基) 水解酶逆轉，水解酶切割精氨酸和核糖之間的 N-糖苷鍵，釋放出 ADP-核糖和未修飾的蛋白質； NAD+ 不會通過逆反應恢復。

聚（ADP-核糖）聚合酶 (PARP) 主要存在于真核生物中，可催化多個 ADP-核糖分子向靶蛋白的轉移。 與單（ADP-核糖基）化一樣，ADP-核糖的來源是 NAD+。 PARP 使用 His-Tyr-Glu 的催化三聯體來促進 NAD+ 的結合以及將現有聚（ADP-核糖）鏈的末端定位到目標蛋白上； Glu 促進兩個核糖分子之間催化和形成 (1''→2') O-糖苷鍵。

還有其他幾種酶可以識別聚 (ADP-核糖) 鏈、水解它們或形成分支； 超過 800 種蛋白質被注釋為包含松散定義的聚（ADP-核糖）結合基序； 因此，除了這種改變靶蛋白構象和結構的修飾外，它還可以用作標簽來招募其他蛋白質或用于調節靶蛋白。

許多不同的氨基酸側鏈被描述為 ADP-核糖受體。 從化學角度來看，這種修飾代表蛋白質糖基化：ADP-核糖轉移到具有親核氧、氮或硫的氨基酸側鏈上，導致與核糖的 N-、O- 或 S-糖苷鍵連接 ADP-核糖。