催化三聯體是一組三個協調的氨基酸，可以在某些酶的活性位點中找到。 催化三聯體最常見于水解酶和轉移酶（例如蛋白酶、酰胺酶、酯酶、酰基轉移酶、脂肪酶和β-內酰胺酶）。 酸堿親核試劑三聯體是產生共價催化親核殘基的常見基序。 殘基形成電荷中繼網絡以極化和激活親核試劑，親核試劑攻擊底物，形成共價中間體，然后水解釋放產物并再生游離酶。 親核試劑最常見的是絲氨酸或半胱氨酸氨基酸，但偶爾也有蘇氨酸甚至硒代半胱氨酸。 酶的三維結構將三聯體殘基以精確的方向聚集在一起，即使它們在序列（一級結構）中可能相距甚遠。

除了功能的發散演化（甚至是三聯體的親核試劑），催化三聯體還展示了一些趨同演化的最佳例子。 催化作用的化學限制導致相同的催化溶液在至少 23 個獨立的超家族中獨立進化。 因此，它們的作用機制是生物化學中研究得xxx的機制之一。

胰蛋白酶和胰凝乳蛋白酶在 1930 年代首次被純化。 在 1950 年代，胰蛋白酶和胰凝乳蛋白酶中的絲氨酸被鑒定為催化親核試劑（通過二異丙基氟磷酸修飾）。 胰凝乳蛋白酶的結構在 1960 年代通過 X 射線晶體學解析，顯示了催化三聯體在活性位點的取向。 對其他蛋白酶進行測序和比對以揭示一個相關蛋白酶家族，現在稱為 S1 家族。 同時，發現進化上無關的木瓜蛋白酶和枯草桿菌蛋白酶的結構包含類似的三聯體。 其他三聯體成員激活親核試劑的“電荷中繼”機制是在 1960 年代后期提出的。 隨著 1970 年代和 80 年代通過 X 射線晶體學解析出更多的蛋白酶結構，發現了同源（如 TEV 蛋白酶）和類似（如木瓜蛋白酶）三聯體。 1990 年代和 2000 年代的 MEROPS 分類系統開始將蛋白酶分類為結構相關的酶超家族，因此充當 20 多個超家族中三元組趨同進化的數據庫。 在 2010 年代，了解化學對進化的限制如何導致這么多酶家族在相同的三元組幾何結構上趨同。

自從最初發現它們以來，對其確切催化機制的研究越來越詳細。 1990 年代和 2000 年代特別爭論的焦點是低勢壘氫鍵是否有助于催化，或者普通氫鍵是否足以解釋該機制。 關于電荷中繼的大量工作，催化三聯體使用的共價催化導致該機制在所有生物化學中得到xxx的表征。

包含催化三聯體的酶將其用于兩種反應類型之一：分裂底物（水解酶）或將底物的一部分轉移到第二底物（轉移酶）。 三聯體是酶活性位點中一組相互依賴的殘基，并與其他殘基（例如結合位點和氧陰離子孔）協同作用以實現親核催化。 這些三聯體殘基共同作用使親核試劑具有高反應性，與底物產生共價中間體，然后分解以完成催化。

催化三聯體使用殘基作為親核試劑進行共價催化。 其他三聯體成員的官能團增加了親核殘基的反應性。 親核試劑被堿極化和定向，堿本身被酸結合和穩定。

催化分兩個階段進行。 首先，活化的親核試劑攻擊羰基碳并迫使羰基氧接受電子對，從而形成四面體中間體。 該中間體上負電荷的積累通常由活性位點內的氧陰離子空穴穩定。

中間體然后坍縮回羰基，排出底物的前半部分，但留下后半部分仍作為酰基酶中間體與酶共價結合。 雖然一般酸催化分解xxx和第二四面體中間體可能通過圖中所示的路徑發生，但支持胰凝乳蛋白酶這一機制的證據一直存在爭議。

催化的第二階段是通過第二底物的攻擊分解酰基酶中間體。 如果底物是水，則結果是水解； 如果它是有機分子，則結果是該分子轉移到xxx個底物上。 受到第二個底物的攻擊形成了一個新的中間四面體。